β-Endorphin

Beim β-Endorphin handelt es sich um ein Polypeptid aus 31 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 3.465 Dalton. Mit den anderen Endorphinen teilt es die gemeinsame Sequenz Tyr-Gly-Gly-Phe am N-Terminus. Funktionell betrachtet ist β-Endorphin ein körpereigenes Morphin. Die Summenformel von β-Endorphin lautet C₁₅₈H₂₅₁N₃₉O₄₆S.

β-Endorphin wird in den Zellen von Hypothalamus und Hypophyse aus dem Vorläuferpeptid β-Lipotropin gebildet, das aus dem Vorgängermolekül Proopiomelanocortin (POMC) synthetisiert wird.^[1] POMC selbst wird ebenfalls im Hypothalamus gebildet und dient der Hypophyse auch zum Aufbau weiterer Hormone (z.B. ACTH, CLIP und MSH).

Als biologisches Morphinäquivalent besitzt β-Endorphin eine hohe Affinität zu spezifischen Opiatrezeptoren. Diese Rezeptoren gehören zu den sog. Oberflächenrezeptoren und sind vor allem im Rückenmark, aber auch im Gehirn und im peripheren Nervensystem (PNS) zu finden. Eine besonders hohe Bindungsaffinität besitzt β-Endorphin zu M-Opioidrezeptoren. Zu K-Opioidrezeptoren besteht eine wesentlich geringere Affinität.

β-Endorphin nimmt nach Verbindung mit den entsprechenden Rezeptoren Einfluss auf die chemischen Vorgänge an der Synapse. Es verringert die präsynaptische Ausschüttung von GABA und erhöht im Gegenzug die Dopamin-Freisetzung.

Obwohl die molekularen Wirkungen von β-Endorphin keine direkten schmerzstillenden Vorgänge induzieren, besitzt das Neuropeptid eine gewisse analgetische Wirkung. Weitere Wirkungen sind:

• Erhöhung der Stresstoleranz
• Einfluss auf das Vegetative Nervensystem
• Entstehung von Euphorie

β-Endorphin sollen darüber hinaus die Funktion von Immunzellen wie T-Helfer-Zellen und B-Zellen hemmen.^[2]

Schmerzen und Stress stimulieren die β-Endorphin-Ausschüttung. Aufgrund des gemeinsamen Vorgängers POMC bedingt eine erhöhte ACTH-Ausschüttung auch eine erhöhte β-Endorphin-Freisetzung.