Enzyminhibitor
Englisch: enzyme inihibitor
Definition
Ein Enzyminhibitor ist ein Molekül, das an ein Enzym bindet und dessen Aktivität hemmt. Die Inhibition kann reversibel oder irreversibel sein.
Hintergrund
Enzyminhibitoren sich chemisch divers und umfassen sowohl niedermolekulare Substanzen (z.B. Metabolite) als auch Proteine.
Einteilung
Enzyminhibitoren lassen sich u.a. in kompetitive und nicht-kompetitive Inhibitoren einteilen.
- Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit dem physiologischen Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Dabei handelt es sich häufig um Substratanaloga. Die Hemmung kann in der Regel durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden oder abgeschwächt werden.
- Nicht-kompetitive Inhibitoren binden meist außerhalb des katalytischen Zentrums. Dadurch verursachen sie eine Konformationsänderung des Enzyms, die dessen Aktivität herabsetzt. Beispiele für nicht-kompetitive Enzyminhibitoren sind Schwermetallionen oder bestimmte Chelatbildner wie EDTA.
Funktion
Enzyminhibitoren spielen eine wichtige Rolle bei physiologischen Prozessen (z.B. Metabolismus), indem sie die Enzymaktivität in der Zelle regulieren.
Gifte wirken im Körper häufig als Inhibitoren spezifischer Enzyme und entfalten darüber ihr toxisches Potential.
Bei Pflanzen dienen Enzyminhibitoren unter anderem dem Schutz vor Fraßfeinden. Beispiele sind die Trypsin-Inhibitoren in Bohnenpflanzen oder das L-Canalin in Leguminosen.
Pharmakologie
Enzyminhibitoren werden weitreichend in der Pharmakologie eingesetzt. Ein Beispiel sind ACE-Hemmer, die das Angiotensin-Converting-Enzym (ACE) inhibieren. Dieses Enzym katalysiert die Umwandlung von Angiotensin I zu Angiotensin II. Durch die Hemmung wird die Bildung von Angiotensin II reduziert, wodurch dessen blutdrucksteigernde Wirkung entfällt und der Blutdruck gesenkt wird.