Chymosin

Bovines Chymosin besteht aus 323 Aminosäuren und weist eine Molekülmasse von rund 35 kDa auf.

Chymosin kommt in zwei Formen vor, die sich v.a. in ihrer Primärstruktur an der Aminosäureposition 244 unterscheiden. Die A-Form (Asparaginsäure anstatt Glycin) weist eine etwas höhere Spezifität für Casein auf, ist jedoch weniger stabil als die B-Form (Glycin anstatt Asparaginsäure).

Casein ist ein Phosphoprotein, das in der Milch von Wiederkäuern in hoher Konzentration (Kuhmilch: ca. 2,5 %) vorkommt. Es ist aus mehreren Untereinheiten aufgebaut, die über Calciumphosphatbrücken aneinander gekoppelt sind. Eine dieser Untereinheiten wird als Kappa-Casein (κ-Casein) bezeichnet. κ-Casein besitzt einen hydrophoben und einen hydrophilen Anteil und fungiert als Lösungsvermittler für den restlichen hydrophoben Caseinkomplex. Der hydrophile Caseinanteil ist ein Glykopeptid, das viele saure Aminosäuren sowie Hydroxyaminosäuren enthält.

Durch Hydrolyse spaltet Chymosin eine zwischen Phenylalanin und Methionin bestehende Peptidbindung, sodass das Glykopeptid abgespalten wird. Der verbleibende hydrophobe κ-Caseinanteile (Para-κ-Casein) fällt zusammen mit dem restlichen Caseinkomplex aus.

Chymosin wird in der Magenschleimhaut in Form des inaktiven Vorläuferproteins Preprochymosin produziert und als Prochymosin in das Magenlumen abgegeben. Aufgrund des sauren Magenmilieus (pH < 5) wird das Prochymosin durch Abspaltung eines N-terminalen Peptids in die aktive Form überführt.

Durch die Ausfällung des Caseins (Labgerinnung) im Kälbermagen wird die Magenentleerung verzögert, wodurch einer Überforderung der Verdauungs- und Absorptionskapazität des Dünndarms entgegen gewirkt wird.

Störungen der Caseinausfällung können zu Durchfällen (Kälberdurchfall) führen.

Chymosin wird auch zur Ausfällung des Caseins bei der Käseherstellung verwendet. Das früher aus Kälbermägen gewonnene Chymosin wird heutzutage durch gentechnologisch hergestelltes Chymosin (GMC) ersetzt.

• von Engelhardt, Wolfgang, et al. Physiologie der Haustiere. Georg Thieme Verlag, 2015