Vom 16. bis 23. Juli steht das Flexikon nur im Lesemodus zur Verfügung.
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Kollagen

von altgriechisch: κόλλα ("kólla") - Leim
Synonym: Collagen
Englisch: collagen

1 Definition

Die Familie der Kollagene stellt eine heterogene Gruppe von Proteinen dar, die etwa ein Viertel der Gesamtproteinmenge im menschlichen Organismus ausmachen. Kollagen ist der wichtigste Faserbestandteil von Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel, Blutgefäßen und Zähnen. Bisher konnten 25 Kollagenpolypeptide beschrieben werden, die über 28 unterschiedliche Kollagentypen in der extrazellulären Matrix aufbauen.

2 Struktur

2.1 Kollagenmolekül

Die Tertiärstruktur der Kollagenmoleküle besteht aus linksgängigen helikalen Proteinketten (Prokollagen), von denen jeweils drei Moleküle sich in Form einer Superhelix bzw. Tripelhelix umeinander winden und auf diese Weise Fasern ausbilden, die als Tropokollagen bezeichnet werden. Die Kollagenketten weisen einen hohen Anteil an Prolin und Glycin auf, daneben eine Reihe hydroxylierter Aminosäuren wie Hydroxyprolin und Hydroxylysin, die eine Quervernetzung der Proteine und die Ausbildung einer stabilen Kollagenmatrix ermöglichen.

Die entstandenen Fasern sind zwar helikal, unterscheiden sich strukturell aber von der klassischen α-Helix. Durch den hohen Gehalt an Prolinen und Glycinen sind die Helices des Kollagens länger gestreckt, was in einer Ganghöhe (die Strecke, die eine volle Umdrehung der Schraube nach oben einnimmt) von 0,94 nm resultiert. Eine α-Helix hat dagegen eine Ganghöhe von 0,54 nm. Die langgestreckte Form der Proteinketten führt dazu, dass die Tripelhelix des Kollagens sehr kompakt und eng ist. Jede Kollagenhelix kann - in Abhängigkeit von ihrem genauen Typ - aus mehreren Hundert bis mehreren Tausend Aminosäuren aufgebaut sein.

2.2 Kollagenfibrillen

Durch Aggregation mehrerer Kollagenmoleküle entsteht die nächst höhere Organisationseinheit, die Kollagenfibrillen. Die Kollagenmoleküle werden bei der Bildung der Fibrillen nicht einfach gebündelt, sondern um ca. 1/5 ihrer Länge (67 nm) gegeneinander versetzt. Dadurch entsteht im elektronenmikroskopischen Bild eine charakteristische Querstreifung, die sich alle 67 nm (234 Aminosäuren) wiederholt. Sie wird als D-Periode bezeichnet.

Die Bildung der Kollagenfibrillen aus den Tropokollagen-Untereinheiten erfolgt spontan im Extrazellulärraum. Die Ausrichtung wird dabei von Fibroblasten gesteuert, die fertig geformte Fibrillen mit Hilfe so genannter Fibripositoren ausrichten.

Kollagenfibrillen haben in verschiedenen Geweben einen sehr unterschiedlichen Durchmesser, der von 20 nm bis etwa 500 nm reicht. Durch diese Variationsbreite kann die Struktur der Fibrillen variabel an die Erfordernisse des jeweiligen Gewebes angepasst werden. In der Kornea haben die Fibrillen beispielsweise einen sehr geringen Durchmesser (25 nm), um eine Transparenz der Hornhaut zu ermöglichen.

3 Physiologie

Kollagen findet sich im Organismus vor allem in Bindegewebe, wo es je nach Beschaffenheit den Großteil der extrazellulären Matrix ausmachen kann. Die unterschiedliche Beschaffenheit der verschiedenen Kollagentypen liegt einer Vielzahl von Eigenschaften des Binde- und Stützgewebes zugrunde. Die Reißfestigkeit von Bändern und Sehnen, die Flexibilität von Knochen oder die Druckresistenz der Gelenkknorpel ist großenteils durch das im Gewebe vorherrschende Kollagen bedingt.

4 Pathophysiologie

Die Synthese von Kollagen ist Ascorbinsäure-abhängig. Ein Mangel an Vitamin C ruft das Krankheitsbild des Skorbut hervor. Eine Vielzahl genetischer Erkrankungen beruhen auf Defekten des Kollagens oder damit assoziierter Proteine (beispielsweise Ehlers-Danlos-Syndrom, Osteogenesis imperfecta, Stickler-Syndrom, Alport-Syndrom).

5 Systematik

Bisher sind eine Reihe von Kollagentypen entdeckt worden, deren Funktion jedoch teilweise noch ungeklärt ist.

6 Wirtschaftliche Relevanz

Aus durch Säure oder Hitze denaturiertem, tierischen Kollagen wurde in der Vergangenheit "Knochenleim" hergestellt. Heute werden aus Kollagenfasern resorbierbare Nahtmaterialien und Hauttransplantate synthetisiert. In der kosmetischen Chirurgie wurde Kollagen als Injektionsmaterial zur Formung äußerer Strukturen des Körpers (beispielsweise Lippen) und zur Faltenunterspritzung verwendet.

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Fachgebiete: Biochemie, Histologie

Fixed
#2 am 05.02.2018 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt)
"Collagenfasern bestehen aus drei α-helikalen Proteinketten" - unsere Biochemie-Professorin hat uns gestern bestimmt 10x erklärt, dass das eben nicht so ist und sie das ständig im Physikum hört, obwohl es falsch ist. Jede Proteinkette bildet eine linksgängige Helix. Für eine alpha-Helix braucht es eine bestimmte Ganghöhe, die das Kollagen nicht hat.
#1 am 21.11.2015 von Svenja Ronge (Studentin der Humanmedizin)

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