Spermin

Spermin ist ein Polyamin, das strukturstabilisierend auf die DNA wirkt. Es kommt in hoher Konzentration im Sperma vor und besitzt einen charakteristischen Geruch. Spermin wird aus Ornithin über die Zwischenstufe Spermidin gebildet.

Spermin hat die Summenformel C₁₀H₂₆N₄. Im Zellstoffwechsel fungiert es als tetravalentes organisches Kation, das bis zu vier Protonen abgeben kann. Da die Verbindung sowohl hydrophile als auch lipophile Eigenschaften hat, wird sie als amphipathisch bezeichnet. Über die Methylgruppen können hydrophobe Wechselwirkungen eingegangen werden, über die Aminogruppen interagiert es vor allem mit den Phosphatresten der DNA.

Spermin wird ausgehend von Ornithin synthetisiert. Zunächst wird Ornithin über die Ornithindecarboxylase zu Putrescin decarboxyliert. Von decarboxyliertem S-Adenosylmethionin wird anschließend über die Spermidinsynthase ein Aminopropylrest auf Putrescin übertragen, sodass Spermidin entsteht. Aus dem Spermidin wiederum entsteht durch die Übertragung eines weiteren Aminopropylrests schließlich Spermin. Katalysierendes Enzym ist die Sperminsynthase, Cofaktor ebenfalls decarboxyliertes S-Adenosylmethionin.

Über Modifikation der DNA-Protein- sowie Protein-Protein-Wechselwirkungen ist Spermin an der Regulation des Zellzyklus und der Apoptose beteiligt.

Spermin löst darüber hinaus eine physiologische Blockade von K_ir-Typ-Kaliumkanälen während eines Aktionspotentials aus. Bei Eintreffen eines Aktionspotentials wird Spermin in das Innere des Ionenkanals einlagert, sodass es an der Engstelle des Selektivitätsfilters stecken bleibt und die Pore für nachfolgende permeable Ionen verlegt. Die Spermin-abhängige Blockade des K_ir-Kaliumkanals ist an der Entstehung des Schwellenpotentials beteiligt und erleichtert die Weiterleitung des Aktionspotentials.

Ebenfalls kann Spermin den AMPA-Rezeptor blockieren, der Mechanismus gleicht dem der Blockade des Kaliumkanals.

• Biochemie und Pathobiochemie, Springer, 8. Auflage 2007
• Physiologie des Menschen, Springer, 32. Auflage, 2019