Batroxobin

Batroxobin, kurz BX, ist eine Serinprotease, die aus dem Schlangengift der Arten Bothrops atrox und Bothrops moojeni isoliert wird.

Das Enzym besteht aus 231 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von rund 33 kDa. Die Aminosäuresequenz weist große Ähnlichkeiten mit der von Trypsin, Thrombin und Kallikrein auf. Batroxobin gehört daher zu den snake venom thrombin-like enzymes (SVTLE) - damit bezeichnet man Thrombin-ähnliche Enzyme aus Schlangengift.

Batroxobin katalysiert die Spaltung von Fibrinogen zu Fibrin und Fibrinopeptid A. Seine Wirkung entspricht der des Thrombins, allerdings kommt sie über einen anderen Mechanismus zum Tragen. Daher ist sie nicht durch Antithrombin und in der Folge auch nicht durch Heparin hemmbar.

Die Wirkung in vitro ist gerinnungsfördernd, in vivo jedoch leicht gerinnungshemmend. Der Grund dafür ist, dass Batroxobin im Gegensatz zu Thrombin nicht den Gerinnungsfaktor XIII aktiviert. Daher unterbleibt die Quervernetzung der aus Fibrinogen gebildeten Fibrinmonomere zu Fibrinthromben, wodurch das gebildete Fibrin leichter abbaubar ist. Die Kombination aus Fibrinogenverbrauch und schnellem Fibrinabbau führt im Effekt zu einem Fibrinogenmangel durch Defibrinierung. Dadurch wird die Blutgerinnung limitiert.

Batroxobin wird durch Proteasen abgebaut (Proteolyse). Nur ein sehr kleiner Teil der Dosis wird unverändert renal eliminiert.

Batroxobin wird unter dem Namen "Reptilase" in der Labormedizin zur Bestimmung der so genannten Reptilasezeit eingesetzt. Sie ist im Gegensatz zur Thrombinzeit auch bei heparinisierten Patienten aussagekräftig.

Batroxobin wird als ergänzende Therapie bei der Thrombolyse bzw. zur Thromboseprophylaxe eingesetzt.

• UniProt: P04971