Lactoferrin
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von lateinisch: lacteus - milchig, ferrum - Eisen
Synonym: Lactotransferrin (LTF)
1. Definition
Lactoferrin, kurz LF, ist ein multifunktionales Protein aus der Gruppe der Transferrine, das aufgrund seiner enyzmatischen Aktivität den Serinproteasen zugeordnet wird.
2. Biochemie
Lactoferrin besteht aus einer Polypeptidkette mit rund 700 Aminosäuren und bildet zwei gleichartige globuläre Domänen, die als N-Lappen und C-Lappen bezeichnet werden. Der N-Lappen wird von den Aminosäureresten 1 bis 333, der C-Lappen von den Aminosäureresten 345 bis 692 gebildet. Die beiden Domänen sind durch eine kurze Alphahelix miteinander verbunden.
Jeder Lappen besteht aus zwei Unterdomänen (N1 und N2 sowie C1 und C2) und beinhaltet ja eine Position für die Bindung von Eisen und eine weitere für die Glykosylierung. Der Umfang der Glykolysierung kann variieren, was die Schwankung des Molekulargewichts zwischen 76 und 80 kDa erklärt.
Lactoferrin ist ein basisches Protein. Sein isoelektrischer Punkt liegt bei einem pH-Wert von 8,7. Es kann in seinen Domänen reversibel zwei Metallionen binden, z.B. Eisen, Zink oder Kupfer. Die Affinität von Lactoferrin zu Eisen ist rund 300fach höher als die von Transferrin. Man unterscheidet entsprechend eisenreiches Hololactoferrin und eisenfreies Apolactoferrin.
3. Klinik
Die Bestimmung von Lactoferrin im Stuhl gibt Hinweise auf die entzündliche Aktivität der Darmschleimhaut.