Amidophosphoribosyltransferase: Unterschied zwischen den Versionen
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Die Amidophosphoribosyltransferase wird vom [[Gen]] [[PPAT]] auf [[Chromosom 4]] am [[Genlokus]] 4q12 kodiert. | |||
==Biochemie== | |||
Die ATase ist im [[Zytosol]] lokalisiert. Sie kommt in nahezu allen Gewebetypen vor und nutzt als [[Kofaktor]]en [[Magnesium]] sowie einen [[Eisen-Schwefel-Cluster]]. Das Enzym besteht aus 2 [[Domäne]]n: Eine Glutaminase-Domäne, die durch [[Hydrolyse]] [[Ammoniak]] aus Glutamin produziert und eine Phosphoribosyltransferase-Domäne, die Ammoniak an [[5-Ribose-Phosphat]] bindet. | |||
Während der enzymatischen Reaktion werden die beiden Domänen durch [[Konformation]]sänderungen so koordiniert, dass nur Ammoniak und kein anderes [[Nukleophil]] an PRPP angelagert werden kann. Dafür wird vom Protein ein etwa 20 Å langer Ammoniakkanal gebildet, der keine Bindungsstellen für [[Wasserstoff]] besitzt. | |||
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Aktuelle Version vom 21. März 2024, 10:04 Uhr
Synonyme: Glutamin-Phosphoribosylpyrophosphat-Amidotransferase, Glutamin-PRPP-Amidotransferase, GPAT
Englisch: amidophosphoribosyltransferase, glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase
Definition
Die Amidophosphoribosyltransferase, kurz ATase oder GPAT, ist ein Enzym, das als Regler der Purinbiosynthese fungiert. Es katalysiert die Bildung von 5-Phosphoribosyl-1-amin (PRA) aus 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP) und Glutamin unter Abspaltung von Pyrophosphat und Glutamat.
Genetik
Die Amidophosphoribosyltransferase wird vom Gen PPAT auf Chromosom 4 am Genlokus 4q12 kodiert.
Biochemie
Die ATase ist im Zytosol lokalisiert. Sie kommt in nahezu allen Gewebetypen vor und nutzt als Kofaktoren Magnesium sowie einen Eisen-Schwefel-Cluster. Das Enzym besteht aus 2 Domänen: Eine Glutaminase-Domäne, die durch Hydrolyse Ammoniak aus Glutamin produziert und eine Phosphoribosyltransferase-Domäne, die Ammoniak an 5-Ribose-Phosphat bindet.
Während der enzymatischen Reaktion werden die beiden Domänen durch Konformationsänderungen so koordiniert, dass nur Ammoniak und kein anderes Nukleophil an PRPP angelagert werden kann. Dafür wird vom Protein ein etwa 20 Å langer Ammoniakkanal gebildet, der keine Bindungsstellen für Wasserstoff besitzt.
Die Enzymaktivität wird durch Feedback-Hemmung gesteuert. Die Amidophosphoribosyltransferase wird dabei durch ihre Endprodukte AMP, GMP, ADP und GDP gehemmt.