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Guanosindiphosphat

(Weitergeleitet von GDP)

Synonym: Diphosphonukleotid Guanosin-Di-Phosphat

1 Definition

Guanosindiphosphat, kurz GDP, ist ein Nukleotid. Es besteht aus einem Ribosemolekül, an dessen erstes C-Atom im Zuckerring die Base Guanin durch eine N-glykosidische Bindung kovalent gebunden ist. Desweiteren ist eine Pyrophosphatgruppe (zwei mieinander veresterte Phosphatmoleküle) durch eine Phosphatesterbindung mit dem fünften C-Atom des Zuckerrings verbunden.

2 Biochemie

GDP wird, wie alle Nukleotide, durch die sog. Nukleotidsynthese hergestellt. Die Regeneration von GDP zum energiereicheren GTP verläuft u.a. im Citrat-Zyklus.

Durch Abspaltung des nicht mit dem Zuckermolekül verbundenen Phosphatrests entsteht Guanosinmonophosphat (GMP), das als DNA-Baustein im Körper vorkommt. Wird dagegen ein weiterer Phosphatrest an den nicht mit dem Zuckermolekül verbundenen Phosphatrest angeheftet, spricht man von Guanosintriphosphat (GTP).

3 Aufgaben im Organismus

GDP dient vor allem im Wechselspiel mit GTP als Regulator für vielfältige Enzyme. Die Triphosphatgruppe von GTP ist nämlich, ähnlich wie bei ATP, durch Resonanzstabilisierung und Abstoßung aufgrund der stark negativen Ladung der Phosphatreste sehr energiereich. Diese Energie kann durch Abspaltung einer oder mehrer Phosphatgruppen von GTP freigesetzt werden. Dabei liefert das Abspalten der ersten Phosphatgruppe mehr Energie als die Abspaltung der zweiten. Die entstehende Energie kann für energieverbrauchende, sog. anabole Reaktionen genutzt werden.

Eine andere Möglichkeit ist der Austausch von GDP durch GTP zur Aktivierung eines Enzyms. In diesem Zusammenhang dient z.B. als Regulatorprotein von sog. G-Proteinen vor. Diese Proteine befinden auf an der cytosolischen Seite der Zellmembran und dienen der Rezeptorvermittelten Aktivierung von Enzymen. Im Inaktivieren Zustand besitzen sie eine spezielle Bindungsstelle für GDP. Bei Aktivierung des Proteins wird GDP gegen GTP ausgetauscht und das G-Protein kann seine Aufgabe erfüllen.

Auch bei der eukaryontischen Proteinbiosynthese, genauer gesagt bei der Translation wird dieser Mechanismus angewendet. Hier bindet GDP an den sog. eukaryontischen Elongationsfaktor 1, der wiederum an die mit jeweils einer Aminosäure beladenen t-RNA-Moleküle bindet. Der Austausch von GDP durch GTP nach Andocken der t-RNA an den m-RNA-Strang und das Ribosom verursacht die Loslösung des Elongationsfaktors und ermöglicht ao eine Verknüpfung der gebundenen Aminosäure des t-RNA-Moleküls mit der wachsenden Polypeptidkette.

Fachgebiete: Biochemie

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