Fibrinogenase

Fibrinogenasen sind Enzyme aus der Gruppe der Serinproteasen, welche die Umwandlung von Fibrinogen zu Fibrin katalysieren. Sie sind damit ein wichtiger Faktor für die plasmatische Gerinnung. Die Fibrinogenase des menschlichen Gerinnungssystems ist Thrombin.

Fibrinogenasen spalten Peptidbindungen des Fibrinogens. Dies führt zur Bildung von Fibrin, das ein stabilisierendes Netzwerk bildet und die Thrombozytenaggregation und Bildung eines effektiven Blutgerinnsels unterstützt.

Fibrinogenasen sind ein aktiver Bestandteil des Giftes einer Giftschlangen. Im Gegensatz zum menschlichen Thrombin führt die Spaltung des Fibrinogens durch sie zu dessen Inaktivierung und hat daher antikoagulatorische Effekte. Rekombinant hergestellte Fibrinogenasen sind Gegenstand aktueller Forschungen. Fibrinogenasen aus Schlangengiften sind im Gegensatz zu Thrombin meist ohne Calciumionen aktiv.

Früher wurde das Gift der Schlange Agkistrodon rhodostma unter dem Namen "Ancrod" als Medikament bei Gefäßverschlüssen verwendet. Durch die von diesem Gift ausgelöste Defibrinierung erhoffte man sich einen therapeutischen, antikoagulatorischen Effekt.

Ein weiteres thrombinähnliches Enzym, Batroxobin, wird als Reagenz zur Bestimmung der Reptilasezeit, einer Gerinnungsuntersuchung, verwendet.

• Moran et al.: Characterization of a fibrinogenase from northern copperhead (Agkistrodon contortrix mokasen) venom, Biochim Biophys Acta. 1981
• Eickhoff et al.: AK03, a new recombinant fibrinogenase prevents abdominal adhesions in a rat model without systemic side effects, Journal of Surgical Research, 2018
• Serva Electrophoresis, Application Note - Ancrod fibrinogenase from C. rhodostoma