Xylulose-5-phosphat

Xylulose-5-phosphat wird durch die Ribulose-5-phosphat-3-Epimerase aus Ribulose-5-phosphat epimerisiert. Im Pentosephosphatweg werden Xylulose-5-phosphat und Ribose-5-phosphat dann durch eine Transketolase zu Sedoheptulose-7-phosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat umgesetzt.

siehe auch: Pentosephosphatweg

Xylulose-5-phosphat dient nicht nur als Intermediat, sondern auch als Signalmolekül. Bei hohem Blutzuckeranfall in der Leber wird es verstärkt gebildet. Dort stimuliert es die Proteinphosphatase 2A (PP2A), die das bifunktionelle Enzym PFKFB dephosphoryliert. In diesem Zustand zeigt PFKFB die Funktion der Phosphofructokinase-2 (PFK-2). Es katalysiert die Reaktion:

${\displaystyle {\ce {Fructose-6-phosphat + ATP -> Fructose-2,6-bisphosphat + ADP + H+}}}$

Fructose-2,6-bisphosphat ist ein allosterischer Aktivator der Phosphofructokinase-1 (PFK-1) und stimuliert so die Glykolyse. Dadurch bildet sich viel Pyruvat bzw. Acetyl-CoA.

Fructose-2,6-bisphosphat ist ein allosterischer Aktivator der Phosphofructokinase-1 (PFK-1) und stimuliert so die Glykolyse. Dadurch bildet sich viel Pyruvat bzw. Acetyl-CoA.

Darüber hinaus führt die Stimulation der PP2A zur Dephosphorylierung und Aktivierung des Transkriptionsfaktors ChREBP. ChREBP wiederum stimuliert das Ablesen von Genen für die Fettsäuresynthese.

Auf diese Weise sorgt Xylulose-5-phosphat sowohl für die verstärkte Produktion der Ausgangsprodukte der Fettsäuresynthese als auch für die vermehrte Bildung der beteiligten Enzyme.