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Allosterie

von griechisch: ἄλλως (allos) - anders und στερεός (stereós) - Ort
Englisch: allostery, allosteric regulation

1 Definition

Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Enzyme, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung der Konformationen wird als allosterischer Effekt oder allosterische Umwandlung bezeichnet.

2 Wirkung

Allosterische Umwandlung wird durch allosterische Effektoren bewirkt, die im Fall von allosterisch regulierten Enzymen nicht identisch mit dem Substrat sind.

Die Bindung der Effektoren erfolgt nicht im aktiven Zentrum und veranlasst durch Konformationsänderungen eine Aktivierung oder Inaktivierung des aktiven Zentrums und somit eine Aktivierung oder Hemmung der Enzyme, Transport- oder Regulationsproteine.

Die Aktivierung eines Proteins durch einen allosterischen Effektor bezeichnet man als allosterische Aktivierung oder als positiven allosterischen Effekt. Die Hemmung eines allosterischen Proteins durch einen allosterischen Effektor wird als allosterische Hemmung oder negativer allosterischer Effekt bezeichnet. Die Bindestelle eines allosterischen Proteins für das Effektormolekül wird als allosterisches Zentrum bezeichnet.

3 Nomenklatur

In einigen Quellen wird der oben geschilderte Zusammenhang auch als "Heteroallosterie" bezeichnet und davon eine "Homoallosterie" abgegrenzt. Bei der Homoallosterie erleichtert die Bindung eines Substrats im aktiven Zentrum die Bindung eines zweiten Substratmoleküls. Dieser Mechanismus wird jedoch besser mit dem Begriff Kooperativität beschrieben.

4 Funktion

Allosterische Effekte lassen katalytische Aktivitäten von Enzymen, Bindeaktivitäten von Transportproteinen oder Regulationsproteinen durch Kleinmoleküle regulieren. Allosterisch regulierte Proteine sind zahlreich im Stoffwechsel der Zelle vorhanden und spielen dort eine wichtige Rolle. Allosterische Enzyme katalysieren die ersten Schritte einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der betreffenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt (Inhibition).

Diese Seite wurde zuletzt am 15. November 2020 um 18:40 Uhr bearbeitet.

Genau, man spricht dann von Kooperativität. Einige wenige Quellen verwenden dann auch den Begriff "Homoallosterie". Das scheint aber keineswegs die allgemeine Nomenklatur zu sein. So steht in der engl. Wikipedia: "In biochemistry, allosteric regulation is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site." Und da macht es dann tatsächlich Sinn, Google zu befragen, ob solche verwirrenden Synonyme wie "Homoallosterie" tatsächlich common sense sind.
#4 am 15.11.2020 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
Entscheidet hier die Anzahl der Google-Treffer über die Richtigkeit von Aussagen? Selbststverständlich erfolgt eine allosterische Regulation auch über das Substrat im aktiven Zentrum, was als Kooperativität bezeichnet wird. Schließlich ist das ja auch die Ursache der sigmoidalen Sättigungskurve allosterischer Proteine.
#3 am 15.11.2020 von Michael Vogt (Gesundheits- und Krankenpfleger/in)
Du beziehst dich offensichtlich auf https://quizlet.com, die da noch einen Unterschied zwischen Homoallosterie und Heteroallosterie machen. Zu den Begriffen gibt es nur ein Handvoll Google-Hits - scheint also noch kein Wissens-Mainstream zu sein.
#2 am 19.01.2018 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
"Die Bindung der Effektoren erfolgt nicht im aktiven Zentrum und veranlasst durch Konformationsänderungen eine Aktivierung oder Inaktivierung des aktiven Zentrums und somit eine Aktivierung oder Hemmung der Enzyme, Transport- oder Regulationsproteine." Dies ist aus meiner Sicht nicht ganz richtig. Die homoallosterische Regulation, welche offensichtlicherweise auch eine Form der allosterischen Regulation ist, erfolgt über Substratbindung an ein katalytischen Zentrum, erfordert jedoch multimere Enzyme.
#1 am 05.01.2018 von Medimann Medi (Student/in der Zahnmedizin)

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