Allosterie

Allosterische Umwandlung wird durch allosterische Effektoren bewirkt, die im Fall von allosterisch regulierten Enzymen nicht identisch mit dem Substrat sind.

Die Bindung der Effektoren erfolgt nicht im aktiven Zentrum und veranlasst durch Konformationsänderungen eine Aktivierung oder Inaktivierung des aktiven Zentrums und somit eine Aktivierung oder Hemmung der Enzyme, Transport- oder Regulationsproteine.

Die Aktivierung eines Proteins durch einen allosterischen Effektor bezeichnet man als allosterische Aktivierung oder als positiven allosterischen Effekt. Die Hemmung eines allosterischen Proteins durch einen allosterischen Effektor wird als allosterische Hemmung oder negativer allosterischer Effekt bezeichnet. Die Bindestelle eines allosterischen Proteins für das Effektormolekül wird als allosterisches Zentrum bezeichnet.

In einigen Quellen wird der oben geschilderte Zusammenhang auch als "Heteroallosterie" bezeichnet und davon eine "Homoallosterie" abgegrenzt. Bei der Homoallosterie erleichtert die Bindung eines Substrats im aktiven Zentrum die Bindung eines zweiten Substratmoleküls. Dieser Mechanismus wird jedoch besser mit dem Begriff Kooperativität beschrieben.

Allosterische Effekte lassen katalytische Aktivitäten von Enzymen, Bindeaktivitäten von Transportproteinen oder Regulationsproteinen durch Kleinmoleküle regulieren. Allosterisch regulierte Proteine sind zahlreich im Stoffwechsel der Zelle vorhanden und spielen dort eine wichtige Rolle. Allosterische Enzyme katalysieren die ersten Schritte einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der betreffenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt (Inhibition).