Sarkomer

Das Sarkomer ist aus einer Vielzahl einzelner Strukturproteine zusammengesetzt, die man nach ihrer Funktion grob in drei Klassen einteilen kann:

• Kontraktile Proteine
  • Aktin
  • Myosin
• Verankerungsproteine
  • Aktinin
  • C-Protein
  • Desmin
  • M-Protein
  • Myomesin
  • Nebulin
  • Telethonin
  • Titin
• Regulatorproteine
  • Tropomyosin
  • Troponin

Ein Teil dieser Proteine formt zwei Arten von Filamenten, das dicke und das dünne Filament.

Dünnes Filament

Die dünnen Filamente oder Aktinfilamente sind über das Verankerungsprotein Aktinin mit den Z-Scheiben verbunden und verzahnen sich mit den zwischen ihnen liegenden, dicken Filamenten. Sie bestehen im Wesentlichen aus Aktin, Tropomyosin, Troponin und Nebulin.

Dickes Filament

Die dicken Filamente oder Myosinfilamente bestehen hauptsächlich aus Myosin, das durch die C-Proteine zu Bündeln zusammengefasst wird. Das Verankerungsprotein Titin stellt am Ende der dicken Filamente eine "elastische" Verbindung zur nächsten Z-Scheibe her.

Elektronenmikroskopische Untersuchen zeigen, dass die Z-Scheiben der Ausgangspunkt für alle anderen Filamente bei der Entstehung sind. Ein Sarkomer reicht von Z- zu Z-Scheibe und weist eine Gesamtlänge von ca. 2-2,5 µm und einen Durchmesser von ca. 1 µm aufweist. Bei einer Kontraktion verkürzt sich das Sarkomer um ca. 0,4 μm.

Innerhalb eines Sarkomers lassen sich verschiedene Unterteilungen feststellen. Die bereits genannten Z-Scheiben, werden auch als Z-Linien oder Z-Banden bezeichnet. Bereiche, die nur Aktinfilamente beinhalten, werden I-Streifen oder I-Bande genannt, da sie einfach lichtbrechend (isotrop) sind. Die Myosin-haltigen Regionen, gelten als A-Streifen oder A-Bande, da sie doppelt lichtbrechend sind (anisotrop). Da die mittlere Zone des Myosins heller erscheint, heißt sie H-Streifen. Aufgrund der medianen Verdickung der Myosinfilamente, entsteht der sogenannte M-Streifen. Ein Sarkomer insgesamt kann dementsprechend auch als S-Streifen bezeichnet werden.

Bei einer Kontraktion des Muskels wird das Sarkomer kürzer, bei einer Dehnung länger. Die mittlere Länge eines Sarkomers liegt bei ca. 2,2 - 2,5 µm, das Maximum wird in der Literatur meist mit 3,65 µm (Relaxation) angegeben, das Minimum etwas weniger einheitlich mit zwischen ca. 1 und 1,5 µm (vollständige Kontraktion). Beim Maximum wird zwischen dem physiologischen in-situ-Zustand und einem Zustand, in dem Ursprungs- oder Ansatzsehne durchtrennt wurden, unterschieden. Im letzteren Fall zieht sich der Muskel gegenüber dem in-situ-Zustand zusammen, sodass sie seine Sarkomere eine kürzeren "Ruhelänge" aufweisen.

Der Gleitfilamenttheorie zufolge wird bei einer konzentrischen Kontraktion pro Querbrückenzyklus eine Längenänderung des Intervalls zwischen Z-Scheibe und M-Streifen um etwa 10-20 nm geleistet.

Die vom Muskel als Ganzes entfaltbare statische Hubkraft hängt von der Sarkomerlänge ab. Die funktionale Abhängigkeit gleicht grob einer auf dem Kopf stehenden Parabel. Ihre kleinere Nullstelle bei etwas über 1 µm beschreibt das vollständige Ineinandergreifen des Myosins in das Aktin und die Unmöglichkeit zu weiterer konzentrischer Kontraktion. Die größere Nullstelle beschreibt hingegen den Verlust der räumlichen Überdeckung von Myosin und Aktin.

Das Sarkomer ist indirekt an der Muskelkontraktion beteiligt, da es sich durch das Ineinandergleiten von Aktin und Myosin verkürzt (siehe unter Gleitfilamenttheorie).

Schädigungen der Sarkomere, können beispielsweise Symptome einer sogenannten hypertrophen Kardiomyopathie (HCM) oder eines Muskelkaters sein.

Hypertrophe Kardiomyopathie (HCM)

Diese hypertrophe Kardiomyopathie betrifft die gesamte Herzmuskulatur und ist durch eine Verdickung der Sarkomere und somit des gesamten Muskels gekennzeichnet. Anzeichen für eine derartige Erkrankung sind oft Atemnot und ein Druckgefühl in der Brust. Die hypertrophe Kardiomyopathie ist einer der häufigsten Gründe für den plötzlichen Herztod bei Jugendlichen und Erwachsenen.

Muskelkater

Der Muskelkater lässt sich durch Störungen der Sarkomer-Struktur erklären. Man geht seit spätestens Ende der 90er Jahre davon aus, dass es bei exzentrischen Belastungen zu Mikrotraumen der Aktinfilamente (AF) kommt. Die AF spielen eine entscheidende Rolle bei der Muskelkontraktion. Sie sind an der Z-Scheibe befestigt - in diesem Bereich werden die Verletzungen der Struktur vermutet.