O-Glykosylierung

Glykolysierungen von Proteinen erfolgen cotranslational oder posttranslational, das heißt, im Laufe einer Translation von mRNA in eine Aminosäuresequenz oder erst nach der kompletten Translation. Binden die Zuckerreste an einen Asparaginrest, wird dieser Vorgang als N-Glykosylierung bezeichnet. Erfolgt hingegen ein Anbinden an die Aminosäuren Serin oder Threonin, spricht man von einer O-glykosidischen Bindung.

Die Molekülstruktur O-glykosidisch-gebundener Kohlenhydratketten ist weniger komplex als die der N-gebundenen. Die darin enthaltenen Bausteine sind vorwiegend N-Acetylgalactosamin, Galaktose, N-Acetylglucosamin und N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure, Neu-Nac oder auch NANA genannt).

Eine O-Glykosylierung findet (im Gegensatz zur N-Glykosylierung) posttranslational im Golgi-Apparat an Serin- und Threoninresten des Proteins statt. Hierbei übertragen spezifische Glykosyltransferasen aktivierte Zuckerreste direkt auf das entsprechende Protein. Wichtig ist, dass ein Lipidcarrier, wie es das Dolicholphosphat bei der N-Glykosylierung ist, hier nicht benötigt wird. Es findet auch kein nachträgliches Trimmen der Seitenkette statt.

• "Duale Reihe Biochemie" - Joachim Rassow et. al., Thieme-Verlag, 3. Auflage