Katalytische Effizienz

Wenn das Enzym gesättigt ist, entspricht die Reaktionsgeschwindigkeit der maximal möglichen Reaktionsgeschwindigkeit (v_max). Diese berechnet sich in diesem Fall aus der Reaktionsgeschwindigkeitskonstanten, mit welcher der Enzym-Substrat-Komplex das Produkt bildet (k₂) multipliziert mit der gesamten Enzymkonzentration ([E]_T):

Unter physiologischen Bedingungen liegt jedoch keine Substratsättigung vor, sodass das Enzym v_max nicht erreicht. Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt somit nicht nur von der Wechselzahl k_cat ab, sondern auch von dem Anteil der Enzyme, die das Substrat gebunden haben.

Um dies mathematisch darzustellen, wird die Formel für die Wechselzahl ( k_cat=v_max/[E]) nach v_max umgeformt und in die Michaelis-Menten-Gleichung eingesetzt. Es ergibt sich folgende Gleichung:

Unter der Annahme, dass die Substratkonzentration [S] sehr viel kleiner als K_M ist, kann [S] im Nenner des Bruches vernachlässigt werden. Es ergibt sich folgende Formel, anhand der deutlich wird, dass die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zum Quotienten aus k_cat und v_max ist:Dieser Quotient wird als katalytische Effizienz bezeichnet, sodass sich folgede Formel ergibt:

Die katalytische Effizienz beinhaltet die Werte k_cat und K_M. Somit trifft sie sowohl eine Aussage darüber, wie schnell die Reaktion abläuft (k_cat ), als auch, wie wahrscheinlich (K_M) sie abläuft. Die katalytische Effizienz kann eine Aussage darüber treffen, welches Substrat von einem Enzym bevorzugt wird: Manche Enzyme wie Proteasen haben ein breites Substratspektrum. Wenn nun K_eff-Werte des Enzyms zu verschiedenen Substraten bestimmt werden, kann die katalytische Effizienz herangezogen werden, um das optimale Substrat zu identifizieren. Daneben wird die katalytische Effizienz allgemein verwendet, um die Aktivität verschiedener Enzyme zu vergleichen.

Ein Kritikpunkt ist, dass sich die katalytische Effizienz aus zwei Werten berechnet, die experimentell ermittelt werden und oft eine hohe Standardabweichung aufweisen. Aus diesem Grund ist auch die katalytische Effizienz mit einem gewissen Fehler behaftet. Daneben muss für den Vergleich verschiedener K_eff-Werte berücksichtigt werden, dass sich die enzymkinetischen Parameter je nach Assay und Reaktionsbedingungen (Temperatur, pH-Wert, Ionenstärke, ...) unterscheiden. Somit ist auch K_eff von den Reaktionsbedingungen abhängig.

Der Wert für die kataytische Effizienz wird durch die Bildungsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes (k₁) begrenzt. Die schnellste Bildungsgeschwindigkeit entspricht der Diffusionsgeschwindigkeit. Die maximalen Werte für die katalytische Effizienz liegen somit bei zwischen ${\displaystyle 10^{8}}$und ${\displaystyle 10^{9}}$ ${\displaystyle {\frac {1}{mol*l^{-1}*s}}}$. Solche Enzyme werden als katalytisch perfekte Enzyme bezeichnet. Beispiele hierfür sind die Acetylcholinesterase oder die Carboanhydrase.

• Berg J, Stryer L, Tymoczko JL. Stryer Biochemie, 7. Auflage, Springer, 2013