Katalytische Effizienz

Wenn das Enzym gesättigt ist, entspricht die Reaktionsgeschwindigkeit der maximal möglichen Reaktionsgeschwindigkeit (v_max). Diese berechnet sich in diesem Fall aus der Geschwindigkeitskonstanten, mit welcher der Enzym-Substrat-Komplex das Produkt bildet (k₂) multipliziert mit der gesamten Enzymkonzentration ([E]_T):

$${\displaystyle v_{max}=k_2\times [E{]}_T}$$

Unter physiologischen Bedingungen liegt jedoch keine Substratsättigung vor, sodass das Enzym v_max nicht erreicht. Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt daher neben der Wechselzahl k_cat maßgeblich von der Substratkonzentration relativ zur Michaelis-Menten-Konstante K_m ab.

Um dies mathematisch darzustellen, wird die Formel für die Wechselzahl nach v_max umgeformt.

$${\displaystyle k_{cat}=\frac{v_{max}}{[E{]}_T}⟺v_{max}=k_{cat}\times [E{]}_T}$$

Anschließend wird dies in die Michaelis-Menten-Gleichung eingesetzt:

$${\displaystyle v=\frac{v_{max}\times [S]}{K_m+[S]}=\frac{k_{cat}\times [E{]}_T\times [S]}{K_m+[S]}}$$

Unter der Annahme, dass die Substratkonzentration [S] deutlich kleiner ist als die Michaelis-Menten-Konstante K_m ([S] ≪ K_m), kann [S] im Nenner des Bruches vernachlässigt werden. Daraus ergibt sich, dass die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zum Quotienten aus k_cat und K_m ist. Dieser Quotient wird als katalytische Effizienz bezeichnet:

$${\displaystyle K_{eff}=\frac{k_{cat}}{K_m}}$$

Die katalytische Effizienz vereint die Parameter k_cat und K_m. Somit trifft sie sowohl eine Aussage darüber, wie schnell die Reaktion abläuft (k_cat ), als auch, wie wahrscheinlich (K_m) sie abläuft. Die katalytische Effizienz kann herangezogen werden, um bei Enzymen mit mehreren Substraten (z.B. Proteasen) das optimale Substrat zu identifizieren. Daneben wird die katalytische Effizienz allgemein verwendet, um die Aktivität verschiedener Enzyme zu vergleichen.

Ein Kritikpunkt ist, dass sich die katalytische Effizienz aus zwei Werten berechnet, die experimentell ermittelt werden und oft eine hohe Standardabweichung aufweisen. Aus diesem Grund ist auch die katalytische Effizienz mit einem gewissen Fehler behaftet. Daneben muss für den Vergleich verschiedener K_eff-Werte berücksichtigt werden, dass sich die enzymkinetischen Parameter je nach Assay und Reaktionsbedingungen (Temperatur, pH-Wert, usw.) unterscheiden. Somit ist auch K_eff von den Reaktionsbedingungen abhängig.

Der Wert für die katalytische Effizienz wird durch die Bildungsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes (k₁) begrenzt. Die schnellste Bildungsgeschwindigkeit entspricht der Diffusionsgeschwindigkeit. Die maximalen Werte für die katalytische Effizienz liegen somit bei zwischen 10⁸ und 10⁹ M^-1s^-1. Solche Enzyme werden als katalytisch perfekte Enzyme bezeichnet. Beispiele hierfür sind die Acetylcholinesterase oder die Carboanhydrase.

• Berg et al., Stryer Biochemie, 7. Auflage, Springer, 2013