Chemokinrezeptor

Alle Chemokinrezeptoren werden mit dem Kürzel ihrer jeweiligen Chemokinfamilie abgekürzt:

• CC (z.B. CCR5)
• CXC
• CX3C
• XC

Die Einteilung basiert dabei auf einer charakteristischen, cysteinhaltigen (C) Aminosäuresequenz in der N-terminalen Domäne der Chemokine. X steht dabei für eine beliebige Aminosäure, die vor oder zwischen den Cysteinresten liegt. Einige Chemokinrezeptoren werden zusätzlich mit einem Cluster of Differentiation (z.B. CCR5 ist CD195) angegeben.

Im Menschen sind bisher 22 Chemokinrezeptoren bekannt, 4 davon werden als atypisch bezeichnet. Ihnen fehlt das konservierte DRY-Motiv in der zweiten intrazellulären Domäne. Dieses Motiv ist für die Interaktion und Aktivierung des G-Proteins nötig.

Die Chemokinrezeptoren gehören zur Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren und besitzen sieben Transmembrandomänen. Dabei bindet das Chemokin zuerst an den extrazellulären Teil des Rezeptors und induziert so eine Konformationsänderung, wodurch das G-Protein aktiviert wird.

Schematischer Aufbau von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren

Teilweise treten Chemokinrezeptoren auch pathologisch in Erscheinung, wenn sie statt Chemokinen Krankheitserreger binden. Die zwei bekanntesten Beispiele für diese Gruppe von Rezeptoren sind das bereits genannte CCR5, das als Andockstelle für das HI-Virus dient, und DARC, welches die Malaria-Erreger Plasmodium vivax und Plasmodium knowlesi binden kann.