Triosephosphatisomerase

Die Umwandlung von DHAP zu GAP ist ein wichtiger Teilschritt der Glykolyse. Triosephosphatisomerase ist für alle Lebewesen unverzichtbar, die Glukose oder Fructose nur durch Glykolyse verwerten können.

Triosephosphatisomerase liegt als Dimer mit zwei identischen Untereinheiten vor, die jeweils aus rund 250 Aminosäureresten bestehen. Die dreidimensionale Struktur jeder Untereinheit enthält 8 α-Helices auf der Außenseite und 8 β-Stränge an der Innenseite. Triosephosphatisomerase ist ein sehr effizientes Enzym, das die Isomerisierung millionenfach schneller ablaufen lässt, als dies unter natürlichen Bedingungen geschehen würde. Man bezeichnet es deshalb auch als "perfekten Katalysator". Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt alleine von der Diffusionsgeschwindigkeit des Substrats zum katalytischen Zentrum des Enzyms ab.

Das die Triosephosphatisomerase kodierende Gen TPI1 ist auf Chromosom 12, Locus 12p13 lokalisiert.

Mutationen des Triosephosphatisomerase-Gens können die autosomal-rezessiv vererbte Triosephosphat-Isomerase-Defizienz verursachen.