Clathrin

Das funktionelle Protein besteht aus drei leichten (35 bis 40 kDa) und drei schweren Polypeptidketten (190 kDa), die sich in einer dreiarmigen Struktur, auch Triskelion genannt, anordnen. Die Polymerisierung dieser kleinsten Einheit führt zu einem polygonalen, ballförmigen Käfig mit einem Durchmesser von 50 bis 100 nm.

Für die schweren und leichten Ketten sind jeweils zwei Isoformen im humanen Genom kodiert:

Clathrin assoziiert an die zytosolische Seite der Plasmamembran und bildet dort die sogenannten coated pits. Diese Vertiefungen sind die Ursprungsregion für die rezeptorvermittelte Endozytose. Als Mantelprotein ist Clathrin an der Ausbildung der endozytotischen Vesikel beteiligt, die nach der Abschnürung durch Dynamin weiter in das Zellinnere transportiert werden. Clathrin bindet nicht selbst an Membranen, sondern über verschiedene Clathrin-Adaptorproteine (Adaptine). Neben der Funktion in der Endozytose ist Clathrin auch Mantelprotein anderer Vesikel, die Material zwischen dem Golgi-Apparat und Endosomen transportieren. Je nach Organell, an dem ein Clathrin-umhülltes Vesikel gebildet wird, unterscheiden sich die involvierten Adaptorproteine.

Neben der Funktion im Vesikeltransport ist Clathrin auch für eine kontrollierte und effiziente Mitose essentiell.^[1][2] Es wird während der Metaphase durch Bindung an das Protein TACC3 zu den Mikrotubuli rekrutiert.^[3] Clathrin bildet dann einen Komplex mit dem Enzym GTSE1, um anschließend eine Mikrotubuli-Depolymerase (MCAK) zu hemmen und somit die Mikrotubuli während der Mitose zu stabilisieren.

Bei Fehlen von Clathrin entsteht eine Chromosomeninstabilität und eine Verlangsamung der Mitose.