Dynamine sind eine eigenständige Enzymklasse, die zu der Proteinsuperfamilie der GTPasen gehören.
Die biologische Funktion der Dynamine ist bisher nicht abschließend geklärt. Membranen sind dynamische Strukturen und unterliegen ständigen Abschnürungs- und Fusionsprozessen, um eine Vielzahl an zellulären Prozessen zu ermöglichen. Dynamin nimmt offenbar eine zentrale Rolle bei diesen Prozessen ein. Man geht davon aus, dass Dynamin u.a. am Vesikeltransport, an verschiedenen Formen der Endozytose, am Erhalt der Mitochondrienmorphologie und an der Abwehr von Pathogenen beteiligt ist.
Die Struktur von Dynamin besteht aus einer rechtsgängigen Helix und einer GTP-Bindedomäne. Dynamin bildet an der Membran bei der Abschnürung von Vesikeln eine spiralförmige Struktur um den Hals des abknospenden Vesikels. Die Drehbewegung der GTP-Hydrolyse ist ebenfalls rechtsgängig, so dass die rechtsgängige Dynaminspirale sich weiter verkürzt und sich soweit um den Hals des abschnürenden Vesikels verengt, bis sich dieser von der Ursprungsmembran abschnürt. Daher werden Dynamine auch als „molekulare Motoren“ bezeichnet.
Dynamin liegt als drei Isoformen vor. Dynamin 1 (DNM1) kommt in Neuronen und neuroendokrinen Zellen vor. Dynamin 2 (DNM2) wird von fast allen Zelltypen exprimiert. Die Expression von Dynamin 3 (DNM3) ist besonders stark in den Hoden, aber auch in Herz, Gehirn und Lungen.
Dynamin 1 spielt eine Rolle bei der Kommunikation zwischen Nervenzellen, die an den Synapsen abläuft. Studien geben Hinweise darauf, dass Mutationen dieser Isoform die Wechselwirkung von Dynamin und Syndapin hemmen und möglicherweise eine Rolle in Erkrankungen wie Epilepsie, Gedächtnisschwund oder Schizophrenie spielen.
Tags: Endozytose, G-Protein, Vesikeltransport
Fachgebiete: Biochemie
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