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SH2-Domäne

Englisch: SH2 domain

1 Definition

Die SH2-Domäne ist eine kleine Proteindomäne, die in eukaryotischen Zellen vorkommt und dort wichtige Funktionen bei der Signalübertragung übernimmt. Sie besteht aus rund 100 Aminosäuren.[1] SH2 steht für "Src-homology 2".

2 Biochemie

SH2-Domänen konnten in mehr als 100 verschiedenen Proteinen nachgewiesen werden. Sie enthalten u.a. 2 α-Helices und 7 β-Faltblätter.

Die SH2-Domäne hat eine hohe Affinität zu phosphorylierten Tyrosinresten, die sich im Kontext eines längeren Peptid-Motivs befinden. Dieser Typ von Phosphorylierung wird durch Tyrosinkinasen katalysiert. Auf diese Weise legen Tyrosinkinasen in ihrem Substrat einen molekularen Schalter um, der die Bindung an ein Protein mit SH2-Domäne ermöglicht.

Ein wichtige Signalkaskade, an der SH2-Domänen beteiligt sind, ist unter anderem der PI3K/Akt-Signalweg. PI3-Kinasen der Klasse I besitzen in ihrer p85-Untereinheit SH2-Domänen.

siehe auch: SH3-Domäne

3 Klinik

Klinisch bedeutsam ist die SH2-Domäne für die Steuerung des Tyrosinkinase ABL, die bei der chronisch myeloischen Leukämie (CML) durch die Fusionierung mit dem Protein Bcr konstitutiv aktiviert ist.

4 Quellen

  1. Bruce Alberts, Dennis Bray, Karen Hopkin, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter: Essential Cell Biology WILEY-VCH Verlag Gmbh & Co. KGaA 2012 4. Auflage 2012 S. 136

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