Oxygenierung

Sauerstoff kann auf zweierlei Weise innerhalb des flüssigen Mediums Blut transportiert werden:

• physikalisch gelöst oder
• gebunden an Hämoglobin

Die physikalisch gelöste Form ist für den Sauerstoffaustausch zwischen Alveolen der Lunge und dem Blutplasma, sowie Blutplasma und interstitiellem Raum per Diffusion obligat. Die Löslichkeit ist jedoch begrenzt. Sie kann mit Hilfe des Henry-Gesetzes bestimmt werden:

• c = a x p

Die Konzentration c eines gelösten Gases entspricht dem Produkt aus seinem Löslichkeitskoeffizienten a und dem Umgebungsdruck p. Der Bunsen-Löslichkeitskoeffizient ist eine experimentell ermittelte Größe und beträgt für Sauerstoff im Plasma 0,03 ml/l/mmHg. Hieraus ergibt sich bei einem durchschnittlichen Sauerstoffpartialdruck in den Alveolen von 100 mmHg eine Sauerstoffkonzentration von 3 ml im Plasmaanteil eines Liters Blut.

Aufgrund der begrenzten Löslichkeit von Sauerstoff ist der hämoglobingebundene Transport unerlässlich und wesentlich für die Aufrechterhaltung der Sauerstoffversorgung der Zellen. Deutlich wird dies beispielsweise beim Ausfall des hämoglobingebundenen Sauerstofftransportes in Folge einer Kohlenmonoxidintoxikation.

Die Oxygenierung des Hämoglobins bewirkt eine Konformationsänderung (Allosterie) des Moleküls, die auf die Lageveränderung des zentralen Eisenatoms zurückgeht. Es handelt sich demnach um einen dynamischen Funktionszustand und nicht um eine Oxidation im Sinne einer energetisch aufwendigen chemischen Reaktion.

Hämoglobin ohne Sauerstoffbindungspartner, Desoxyhämoglobin genannt, liegt in der gespannten T-Form (T für "tensed") vor. Mit der Bindung von Sauerstoffatomen nimmt das Hämoglobin die entspannte R-Form (R für "relaxed") ein, das Oxyhämoglobin.

Die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins ist von verschiedenen Parametern abhängig, unter anderem von:

• Molekülkonformation: Die R-Form ist sauerstoffaffiner als die T-Form.
• pH-Wert: Die Bindungsaffinität von Hämoglobin zu Sauerstoff steigt mit steigendem pH-Wert.
• Temperatur: Bei starker Abkühlung nimmt die Bindungsaffinität von Hämoglobin zu Sauerstoff zu

Der Bohr-Effekt bezeichnet die Abhängigkeit der Sauerstoffbindungsaffinität des Hämoglobins vom pH-Wert und vom Kohlendioxidgehalt. Je höher der pH-Wert und je niedriger der Kohlendioxidgehalt des Blutes sind, desto größer ist die Affinität und dementsprechend die Konzentration von Oxyhämoglobin. Entsprechend hierzu fällt die Affinität bei steigendem Kohlendioxidgehalt und saurem Milieu (niedrigem pH-Wert).

In Abhängigkeit von pH-Wert und Kohlendioxidgehalt kommt es so zu einer Effektivitätssteigerung des Wechsels der Funktionszustände des Hämoglobins.

• Lunge: In den alveolaren Kapillaren nimmt der Kohlendioxidgehalt schnell ab und der pH-Wert des Blutes steigt. Es gibt eine im Verhältnis zur Peripherie optimale Bindungsaffinität. Dementsprechend wird das Hämoglobin oxygeniert.
• Peripherie: In den Kapillaren des Körperkreislaufes herrschen eine vergleichsweise hohe CO₂-Konzentration und ein niedriger pH-Wert. In Folge der abnehmenden Bindungsaffinität dissoziiert der Sauerstoff leichter vom Hämoglobinmolekül (Desoxygenierung).