Mikrovilli

Mikrovilli sind ca. 0,08 µm dick und etwa 1-4 µm lang. An ihrem apikalen Ende tragen sie eine elektronendichte amorphe Kappenregion, die Z-Scheibe. Die Zellfortsätze enthalten in ihrer Mitte ein zentrales Bündel aus 20-30 Aktinfilamenten, die untereinander durch die Proteine Fimbrin, Fascin, Espin und Villin vernetzt sind. Die Minus-Enden der Aktinfilamente ragen bis unter die Plasmamembran und sind dort im Terminalgeflecht, einem dichten Aktin-Netzwerk verankert. Spektrin stabilisiert die Aktinfilamente im Terminalgeflecht und Tropomyosin und Myosin II verleihen ihm kontraktile Fähigkeiten. Die Kontraktion des Terminalgeflechts führt zur Spreizung der Mikrovilli und trägt damit zur Resorption von Nährstoffen bei.

Weiterhin spielen extrazelluläre Adhäsionsmoleküle eine wichtige Rolle bei der Organisation der Mikrovilli innerhalb des Bürstensaums. Dabei bilden Mitglieder aus der Proteinfamilie der Cadherine (CDHR2 und CDHR5) den intermikrovillären Adhäsionskomplex (IMAC).

Die Funktion der Mikrovilli liegt in der Oberflächenvergrößerung bei resorbierenden Epithelien z.B. in der Darmwand, den Nierentubuli und den Plexus choroidei. Mikrovilli tragen eine gut ausgeprägte Glykokalix, in der sich zahlreiche Enzyme und Transportproteine befinden. Sie determiniert die Antigeneigenschaften der Zelle und spielt eine wichtige Rolle bei der Zellerkennung und -adhäsion.

• Scott W. Crawley et al., Shaping the intestinal brush border, J Cell Biol, 24.11.2014; 207 (4): 441–451
• L. Weck et al., Myosin-7b Promotes Distal Tip Localization of the Intermicrovillar Adhesion Complex, Current Biology, 24.10.2016, Volume 26, Issue 20