Cadherin

Als integrale Typ-I-Membranglykoproteine aus 720 bis 750 Aminosäuren sind Cadherine aus verschiedenen Domänen aufgebaut: aus einer extrazellulären Domäne, einem einzelnen Transmembranabschnitt und einer zytosolischen Domäne. Die extrazeluläre Domäne enthält mehrere Ca²⁺-Bindestellen. Die zytosolische Domäne bildet eine assoziative Bindung mit dem Zytoskelett, genauer gesagt mit dessen Aktinfilamenten.

Mit der N-terminalen extrazelluläre Domäne bildet ein Cadherin-Molekül der Zelle A mit der N-terminalen Domäne eines anderen Cadherins der Zelle B ein Dimer (paralleles Homodimer) und sorgt so für eine spezifische Zell-Zellverbindung. Man geht davon aus, dass die Cadherin-Domänen durch Kopf-an-Kopf- und Seite-an-Seite-Wechselwirkungen gleich einem Reißverschlussprinzip zusammengehalten werden.

Die größte Anzahl verschiedener Cadherine kommt im Gehirn vor. Dies ist bedingt durch die große Anzahl spezifischer Zellkontakte die hier hergestellt werden muss.

Jeder Cadherin-Typ hat eine charakteristische Gewebeverteilung. Menge und Art der Cadherine sind ein wichtiger Anhaltspunkt für verschieden Krankheitsbilder. Die Bildung von Metastasen durch Tumorzellen steht z.B. mit dem Verlust von Cadherinen in Zusammenhang.