Lipidanker

Durch die Bindung eines Lipidankers sind Proteine in der Lage, mit zellulären Membranen zu interagieren bzw. an diese zu binden. Lipidanker tauchen in der Regel in eine Hälfte einer Doppelmembran ein. Die Bindung des Lipidankers ist kovalent und wird über spezifische Enzyme ausgebildet. Einige Lipidmodifikationen sind reversibel, das heißt der Anker kann unter bestimmten Bedingungen wieder von dem Protein gelöst werden.

Man unterscheidet folgende Arten der Modifikation je nach Art des Moleküls, das an ein Protein verknüpft wird.

• Myristoylierung: Die Fettsäure Myristinsäure wird über eine Amidbindung an einen N-terminalen Glycinrest des Proteins gebunden.
• Palmitoylierung: Die Fettsäure Palmitinsäure wird über eine Thioesterbindung an einen Cysteinrest gebunden. Diese sogenannte S-Palmitoylierung ist die häufigste Form. Seltener findet auch eine N-Palmitoylierung statt, bei der die Fettsäure über ein N-terminales Glycin verknüpft wird.
• Prenylierung: Isopreneinheiten (Farnesylreste (C15) oder Geranylgeranylreste (C20)) werden über eine Thioetherbindung an einen Cysteinrest nahe des C-Terminus gebunden.
• GPI-Anker: Der GPI-Anker ist ein komplex aufgebauter Anker aus dem Lipid Phosphatidylinositol und einer Polysaccharidkette, der Proteine an der extrazellulären Seite der Plasmamembran verankert.