Hemidesmosom

Histologisch sind Hemidesmosomen lichtmikroskopisch nicht auflösbar. Sie können ausschließlich mittels Elektronenmikroskopie als elektronendichte Plaques mit Ankopplung an die Basalmembran dargestellt werden.

Aufbau

Hemidesmosomen besitzen einen für zelluläre Haftkomplexe typischen Aufbau. Sie bestehen aus intrazellulärer Plaque, Intermediärfilamenten des Keratinzytoskeletts und transmembranären Kontaktproteinen, die den Kontakt zur Basalmembran vermitteln.

Plaque Proteine

Die Plaque-Proteine der Hemidesmosomen liegen der basalen Zellmembran unmittelbar auf. Elektronenmikroskopisch imponieren sie als kleinflächige membranäre Verdichtungen. Sie bestehen aus einem Komplex verschiedener Proteine, insbesondere Plectin und Dystonin, an deren Polen apikal die Keratin-Intermediärfilamente und basal die Transmembranproteine inserieren.

Transmembranproteine

Die Transmembranproteine vermitteln den Kontakt zur Lamina densa der Basalmembran. Zu differenzieren sind:

• ein Integrin-Komplex aus einer α6- und ß4-Untereinheit, der indirekt über das Basalmembranprotein Laminin-332 an der Lamina densa inseriert
• Bullöses-Pemphigoid-Antigen 2 (Kollagen XVII), das in direktem Kontakt zur Lamina densa steht

Im Rahmen der Autoimmundermatosen der Pemphigoid-Gruppe kommt es zur Autoantikörperbildung gegen BPAG2 und/oder dessen intrazellulären Bindungspartner Dystonin mit Zerstörung der epithelialen Haftkomplexe. In deren Folge löst sich die Epidermis von der darunterliegenden Dermis unter Blasenbildung ab (Epidermolyse).

Fokalkontakte sind ebenfalls Zell-Matrix-Verbindungen, nutzen jedoch andere Integrine (z.B. αVβ3​) und sind nicht mit Intermediärfilamenten, sondern mit dem Aktinzytoskelett gekoppelt. Während Hemidesmosomen der dauerhaften mechanischen Verankerung dienen, sind Fokalkontakte dynamische Strukturen, die u.a. bei Zellmigration und Signaltransduktion eine Rolle spielen