Hämoglobin M

HbM-Varianten werden autosomal dominant vererbt.

Hämoglobin M entsteht durch Globinmutationen, die dazu führen, dass Eisen oxidiert und in oxidiertem Zustand stabilisiert wird. Daraus resultiert eine Methämoglobinämie. Hämoglobin M enthält also Fe³⁺ und kann keinen Sauerstoff binden.

Beispiele für M-Hämoglobine sind:

• Hämoglobin-M-Iwata bzw. Iwate (α^87His→Tyr)
• Hämoglobin-M-Boston (α^58His→Tyr)
• Hämoglobin-M-Saskatoon (β^63His→Tyr)
• Hämoglobin-M-Milwaukee (β^92His→Tyr)
• Hämoglobin-M-Hyde-Park (β^92His→Tyr)

Die heterozygoten Merkmalsträger sind zyanotisch, sonst aber gesund. Betroffene können Methämoglobin-Anteile von 20 - 40 % haben (vgl: physiologisch ist etwa 1 %).

Je nach zugrundeliegender Mutation treten die Symptome in unterschiedlicher Intensität auf. Auch das Manifestationsalter kann variieren, teils sind schon Neugeborene betroffen.

Die Sauerstoffsättigung ist reduziert. Eine Anämie und Hämolyse sind möglich. Die Betroffenen können eine Dyspnoe sowie ikterische Hautverfärbungen entwickeln.

Das Blut sieht bräunlich aus. Homozygote Träger sind oft nicht lebensfähig.

Die Diagnose wird mittels Hämoglobin-Elektrophorese oder mittels Spektroskopie gestellt. Im Blutausstrich finden sich teilweise Heinz-Körper.

• Zur, Hämoglobinvarianten – Pathomechanismus, Symptome und Diagnostik, LaboratoriumsMedizin, 2015
• Randolph,  Hemoglobinopathies (structural defects in hemoglobin), in Rodak's Hematology, 6. Auflage, 2020