Hämagglutininesterase

Die Hämagglutinesterase der Coronaviren und Togaviren stammt wahrscheinlich vom HEF-Glykoprotein der Influenzaviren ab. Dabei veränderte sich die Hämagglutininesterase von einem Trimer zu einem Dimer. Zusätzlich wurde die rezeptorbindende Domäne modifiziert.

Hämagglutinesterase liegt in der Virushülle als Homodimer vor. Die beiden HE-Monomere bestehen aus drei Domänen, einer zentralen Esterase-Domäne (E), einer rezeptorbindenden Lektin-Domäne (R) und einer kleinen membrannahen Domäne (MP). Das Dimer wird durch Disulfidbrücken stabilisiert und weist zwei Kontaktregionen ("contact region") zwischen den Monomeren auf, die man als CR1 und CR2 bezeichnet.

Die R-Domäne bindet an die Oberflächenstrukturen der Wirtszelle. Sie besteht aus 2 Beta-Faltblättern, die im Dimer je nach Virustyp unterschiedlich zueinander angeordnet sein können.^[1] Die E-Domäne der Hämagglutinesterase beinhaltet ihre enyzmatische Aktivität. Sie spaltet Sialinsäuren von Zellrezeptoren ab, was die Hämagglutinesterase als rezeptorzerstörendes Enyzm (RDE) ausweist.