Fibrin

Das aus der inaktiven Vorstufe Prothrombin gebildete Thrombin ist eine Endopeptidase, welche jeweils eine Arginylglycinbindung in den α-und den β-Ketten des Fibrinogenmoleküls hydrolisiert. Durch die Abspaltung der vier Polypeptide wird das Molekulargewicht des Fibrinogens von 340.000 Dalton auf etwa 270.000 Dalton beim Fibrin reduziert. Das Fibrin polymerisert zunächst unter Ausbildung von nichtkovalenten Bindungen. Die Einwirkung des fibrinstabilisierenden Faktors (Gerinnungsfaktor XIII) führt letztlich zur Bildung von kovalenten Peptidbindungen im Fibrinnetzwerk.

Schema: Gerinnungskaskade

Ein Fibrinfaden hat einen Durchmesser von etwa 100 Nanometer, rund 1.000mal dünner als ein menschliches Haar. Die mechanischen Ansprüche, die bei der Blutgerinnung im Gefäßsystem an die Fibrinfäden gestellt werden, sind erheblich. Fibrin ist daher einer der elastischsten biologischen Faserstoffe. Ein Fibrinfaden ist in der Lage, sich auf das Vierfache seiner Ursprungslänge auszudehnen, bevor es zu einem Zerreißen der Faser kommt.

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