Nichtkovalente Bindung

Nichtkovalente Bindungen sind grundsätzlich weniger stark als kovalente Bindungen. Sie spielen in der Summe dennoch eine wichtige Rolle im Organismus. Nichtkovalente Bindungen bestimmen z. B. die Tertiär- und Quartärstruktur von Makromolekülen wie Proteinen und Nukleinsäuren. Darüber hinaus sind sie für Interaktionen zwischen der Bindungsstelle eines Enzyms und seines Substrat essentiell.

Nichtkovalente Bindungen lassen sich nach Art der beteiligten Ladungen, Dipole und Polarisierbarkeit in mehrere Klassen einteilen:

Elektrostatische Wechselwirkungen

• Ion-Ion-Wechselwirkung (Coulomb-Kraft): Wechselwirkung zwischen zwei entgegengesetzt geladenen Ionen (Ladung–Ladung).
• Ion-Dipol-Wechselwirkung: Wechselwirkung zwischen einem Ion und einem permanenten Dipol (Ladung–Dipol).

Dipolbasierte Wechselwirkungen

• Dipol-Dipol-Wechselwirkung (Keesom-Wechselwirkung): Wechselwirkung zwischen zwei permanenten Dipolen polarer Moleküle (Dipol–Dipol).
• Dipol-induzierter-Dipol-Wechselwirkung (Debye-Wechselwirkung) : Wechselwirkung zwischen einem permanenten Dipol und einem durch Polarisierung erzeugten Dipol

Dispersive Wechselwirkungen

• London-Kraft: Wechselwirkung zwischen momentanen, fluktuierenden Dipolen unpolarer Moleküle (Dispersion)

Spezielle Formen nichtkovalenter Wechselwirkungen

• Van-der-Waals-Wechselwirkungen: Sammelbegriff für Keesom-, Debye- und London-Wechselwirkungen.
• Wasserstoffbrückenbindungen: Richtungsabhängige Wechselwirkungen zwischen einem partiell positiv geladenen Wasserstoffatom und einem elektronegativen Atom mit freiem Elektronenpaar (z. B. O, N, F).
• Hydrophobe Wechselwirkungen: Entropiegetriebene Assoziation unpolarer Moleküle in einem polaren Lösungsmittel (z. B. Wasser).