Dihydroliponamid-Acetyltransferase
Synonyme: Dihydrolipoyl-Transacetylase, E2-Untereinheit der Pyruvatdehydrogenase
Englisch: dihydrolipoamide S-acetyltransferase
Definition
Die Dihydroliponamid-Acetyltransferase, kurz DLTA, ist ein Enzym der EC-Klasse II (Transferasen). Es bildet die E2-Komponente des Multienzymkomplexes der Pyruvatdehydrogenase (PDH) und ist an der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA beteiligt.
Genetik
Die Dihydroliponamid-Acetyltransferase wird durch das DLTA-Gen auf Chromosom 11 an Genlokus 11q23.1 kodiert.
Biochemie
Zuerst decarboxyliert die Pyruvatdehydrogenase (E1) Pyruvat, wodurch eine Doppelbindung zu Thiaminpyrophosphat (TPP) gebildet wird und das Intermediat Hydroxyethyl-TPP entsteht. Der Hydroxyethylrest wird anschließend auf den Cofaktor Liponamid der Dihydroliponamid-Acetyltransferase (E2) übertragen, wodurch TPP wieder freigesetzt wird.
Das entstandene Acetyl-Dihydroliponamid wird durch die nukleophile Sulfhydrylgruppe von Coenzym A attackiert, wodurch Acetyl-CoA entsteht. Die beiden SH-Gruppen des nun freigesetzten Dihydroliponamids werden durch die prosthetische Gruppe (FAD) der Dihydroliponamid-Dehydrogenase (E3) oxidiert und dadurch Liponamid regeneriert. Das entstandene FADH2 gibt die beiden Elektronen an NAD+ ab.
Jetzt kann der Enzymkomplex einen neuen Reaktionszyklus durchlaufen.
Literatur
- Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie, 9. Auflage, Springer Verlag