Dihydroliponamid-Dehydrogenase

Synonym: E3-Komponente der Pyruvatdehydrogenase
Englisch: dihydrolipoamide dehydrogenase

Definition

Die Dihydroliponamid-Dehydrogenase, kurz DLD, ist ein Enzym der EC-Klasse I (Oxidoreduktasen). Es bildet die E3-Komponente des Multienzymkomplexes der Pyruvatdehydrogenase (PDH) und ist somit an der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA beteiligt.

Genetik

DLD wird durch das gleichnamige Gen auf Chromosom 7 an Genlokus 7q31.1 kodiert.

Biochemie

Zuerst decarboxyliert die Pyruvatdehydrogenase (E1) Pyruvat, wodurch eine Doppelbindung zu Thiaminpyrophosphat (TPP) gebildet wird und das Intermediat Hydroxyethyl-TPP entsteht. Der Hydroxyethylrest wird anschließend auf den Cofaktor Liponamid der Dihydroliponamid-Acetyltransferase (E2) übertragen, wodurch TPP wieder freigesetzt wird.

Das entstandene Acetyl-Dihydroliponamid wird durch die nukleophile Sulfhydrylgruppe von Coenzym A attackiert, wodurch Acetyl-CoA entsteht. Die beiden SH-Gruppen des nun freigesetzten Dihydroliponamids werden durch die prosthetische Gruppe (FAD) der Dihydroliponamid-Dehydrogenase (E3) oxidiert und dadurch Liponamid regeneriert. Das entstandene FADH₂ gibt die beiden Elektronen an NAD⁺ ab.

Jetzt kann der Enzymkomplex einen neuen Reaktionszyklus durchlaufen.

Literatur

Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie, 9. Auflage, Springer Verlag