Calcineurin ist eine Proteinphosphatase (Enzym), welche in der Regulation der Immunantwort eine Schlüsselrolle spielt.
Calcineurin ist aus zwei Untereinheiten aufgebaut - der katalytischen Untereinheit Calcineurin A (ca. 60 kDa) und der regulatorischen Untereinheit Calcineurin B (ca. 19).
Die regulatorische Untereinheit trägt die Calcium-Bindestellen, wobei die katalytische Untereinheit sowohl die Calcineurin-B- als auch die Calmodulin-Bindestellen trägt.
Man unterscheidet zwischen Calcineurin A alpha, beta und gamma, wobei die beiden erst genannten Isoformen ubiquitär, die gamma Isoform lediglich in den Hoden vorkommt. Für Calcineurin B exisiteren zwei Isoformen Calcineurin B 1 und 2.
Calcineurin dephosphoryliert NF-AT (nuclear factor of activated T cells), einen Transkriptionsfaktor von T-Lymphozyten, der die Transkription diverser charakteristischer Gene (z.B. für die Synthese von Interleukin-2 und CD25) einleitet. Dadurch wird die Immunantwort der aktivierten T-Lymphozyten eingeleitet und verstärkt.
Calcineurin wird durch zwei Mechanismen aktiviert:
Neben NF-AT wird nach aktuellsten Ergenissen auch Calcineurin in den Zellkern transportiert, wobei die genaue nukleäre Funktion von Calcineurin noch ungeklärt ist. Die essentielle Bedeutung für die volle transkriptionelle Aktivität der Calcineurin-NF-AT-Signalkaskade ist jedoch unumstritten.
Einige Immunsuppressiva, welche bei Organtransplantationen und Autoimmunerkrankungen eingesetzt werden, hemmen die Aktivierung des Calcineurins. Die bekanntesten Substanzen mit dieser Wirkung sind die Calcineurininhibitoren Ciclosporin und Tacrolimus.
Diese Seite wurde zuletzt am 2. Februar 2022 um 22:59 Uhr bearbeitet.
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