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Leucin-Zipper

(Weitergeleitet von Basische Leuzin-Zipper-Domäne)

Synonyme: Leucin-Zipper-Motiv, Leucin-Zipper-Domäne, basische Leuzin-Zipper-Domäne, bZIP-Domäne
Englisch: basic leucine zipper domain, bZIP domain

1 Definition

Leucin-Zipper ist eine Proteindomäne in vielen eukaryotischen DNA-Bindeproteinen (z.B. Transkriptionsfaktoren), die der Dimerisierung von Proteinen und indirekt der DNA-Interaktion dient.

2 Biochemie

Leucin-Zipper bestehen aus α-helikalen Regionen, bei denen ca. jede erste und vierte aus sieben Aminosäuren hydrophob ist (Heptadenmuster). Dabei handelt es sich meist um Leucin.

Alle Leucine befinden sich dabei auf einer Seite der Helix, sodass ihre hydrophoben Reste in die gleiche Richtung weisen. Die langen Seitenketten der Leucinreste assoziieren über hydrophobe Wechselwirkungen mit den Leucinresten einer anderen Helix. Durch diese reißverschlussartige Verbindung können sich zwei monomere Proteine zu einem Homo- oder Heterodimer zusammenlagern. Die beiden parallel angeordneten α-Helices sind umeinander gewunden und bilden so eine Superhelix (coiled coil).

Das Leucin-Zipper-Motiv ist essenziell für die DNA-Bindung, es assoziiert selbst aber nicht mit der DNA. Diese geschieht durch benachbarte basische Domäne, die v.a. Lysin und Arginin enthalten. Der Leucin-Zipper vermittelt somit die Assoziation der Monomere, sodass eine korrekte Positionierung der basischen DNA-Bindungsdomänen im Dimer ermöglicht wird. Daher spricht man in der Gesamtheit auch von einer basischen Leucin-Zipper-Domäne.

3 Beispiele

Leucin-Zipper finden sich z.B. in folgenden Proteinen:

Diese Seite wurde zuletzt am 16. August 2020 um 19:12 Uhr bearbeitet.

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