Adhäsin

Im Laufe der Evolution haben Bakterien unterschiedliche Strategien für die Anheftung an den Wirt entwickelt, so dass es eine große Anzahl verschiedener Adhäsine gibt. Der Organotropismus mancher Bakterien lässt sich dadurch erklären, dass Adhäsine eine Spezifität für bestimmte Proteine von Wirtszellen ausgeprägt haben. Bei gramnegativen Erregern dienen die Fimbrien der Adhäsion, wobei es nur eine kleine Proteinuntereinheit an der Spitze der Fimbrie ist, welche das eigentliche Adhäsin darstellt. Grampositive Bakterien nutzen eine Protein- oder Polysaccharidschicht auf ihrer Oberfläche zur Anheftung.

Bakterielle Adhäsine bestehen primär aus einem in ihrer Zellmembran verankerten Strukturprotein, das als Verankerung für verschiedene extrazelluläre Komponenten dient. Manchmal kann das Strukturprotein auch selbst als Adhäsin auftreten, wenn Teile seines Moleküls in der Extrazellulärraum ragen.

Eines der am besten erforschten Adhäsine ist das auf Typ-1-Fimbrien lokalisierte FimH, das sich an D-Mannose anheftet. Es entsteht aus einem Vorläuferprotein mit 300 Aminosäuren, das durch Entfernung von Signalpeptiden zum definitiven Adhäsin mit 279 Aminosäuren wird. Weitere Beispiele für Adhäsine sind:

• Intimin
• Pertactin
• Fibronektin-bindendes Protein A (FnBPA)
• Bakterielles Lipooligosaccharid (LOS)