Vasodilator-stimuliertes Phosphoprotein

Vasodilator-stimuliertes Phosphoprotein, kurz VASP, ist ein Protein, das vor allem in Thrombozyten, aber auch in anderen Zellen, unter anderem Endothelzellen und Fibroblasten, vorkommt. In Thrombozyten ist es an der Regulierung der Thrombozytenaktivierung beteiligt, indem es die Bildung von Aktinfilamenten fördert.

VASP kommt in zwei Zuständen vor, phosphoryliert (VASP-P) und nicht-phosphoryliert. Das Molekulargewicht beträgt 50 bzw. 46 kDa. Die nicht-phosphorylierte Form hat eine Affinität zu Aktin. Seine Anlagerung bewirkt, dass die Bildung von Mikrofilamenten erleichtert wird. Im phosphorylierten Zustand geht diese Affinität verloren.

Durch Bindung von ADP an den P2Y₁₂-Rezeptor der Thrombozyten wird eine Signalkette gestartet, die über Adenylatcyclase, cAMP und Phosphokinase A VASP-P dephosphoryliert und die Thrombozytenaktivierung verstärkt.

VASP spielt eine Rolle bei der Thrombozytenaggregationshemmung durch verschiedene Medikamente, in erster Linie bei den ADP-Rezeptorantagonisten. Es ist schon länger bekannt, dass Prostaglandin E1 und Nitroprussid die Phosphorylierung von VASP induzieren.

Die Messung der Konzentration von phosphoryliertem und nicht-phosphoryliertem VASP in Thrombozyten kann benutzt werden, um die Wirkung dieser Medikamente zu überprüfen (Thrombozytenfunktionsdiagnostik).