Tubulin

Tubuline bestehen in der Regel aus 450 Aminosäuren, wobei sie ungefähr ein Molekulargewicht von 55 kDa aufweisen. Tubuline bilden vor allem den Hauptbestandteil der Mikrotubuli. Es existieren beim Menschen mehr als Hundert verschiedene Formen des Tubulins, weswegen es in mehrere Gruppen unterteilt wird.

α- Tubulin und β-Tubulin

Das sogenannte alpha-Tubulin ist ein kugelförmiges Protein, das in der Lage ist, sich mit dem ebenfalls kugelförmigen beta-Tubulin zu einem Heterodimer zu vereinen. Den Ursprung für diesen Prozess bildet das MTOC, also das microtubule organizing center, welches die Grundlage für den Aufbau von Mikrotubuli schafft. Mehrere solcher Heterodimere sind dann wiederum dazu im Stande, sich zu Protofilamenten zu verbinden und auf diese Weise helikal geformte Strukturen zu bilden, die letztendlich als Mikrotubuli bezeichnet werden. Eine Struktur von 13 Protofilamenten führt zu einer helikalen Windung.
alpha- und beta-Tubulin weisen in den Mikrotubuli unterschiedlich geladene Enden auf, wobei das alpha-Tubulin eine negative Ladung trägt, während das beta-Tubulin positiv geladen ist. Sie haben die Fähigkeit GTP zu binden und zu hydrolysieren, wodurch eine kontinuierliche Polymerisation und Depolymerisation der Mikrotubuli ermöglicht wird.

γ-Tubulin

Das gamma-Tubulin verursacht in Form einer Proteinkomplexes als sogenannter gamma-Tubulin-Ring-Komplex die Verknüpfung von alpha- und beta-Tubulinen, so dass ein Mikrotubulusaufbau überhaupt ermöglicht wird.

δ-Tubulin

Die Rolle des delta-Tubulins ist bislang nicht ganz geklärt. Es kommt in tierischen Zellen vor und könnte Theorien zufolge ebenfalls an mitotischen Prozessen beteiligt sein.

ε-Tubulin

Auch diese Tubulin soll in tierischen Zellen an der Mitose mitwirken, was bislang jedoch nicht bewiesen werden konnte.

ζ-Tubulin

Dieses Tubulin kommt lediglich in Parasiten vor, wobei auch hier die Funktion unbekannt ist.