SPOUT-Methyltransferase

Namensgebend für die Klasse waren zwei Methyltransferasen in Escherichia coli, die eine Homologie zueinander aufweisen: SpoU and TrmD.

Die SPOUT-Methyltransferasen besitzen eine ungewöhnliche knotenartige Faltung, die in der englischsprachigen Literatur als "α/β-knot fold" bezeichnet wird. Alle SPOUT-Domänen haben einen ähnlichen Kern, der aus einem fünfsträngigen parallelen β-Faltblatt besteht, dass zwischen zwei Schichten von α-Helices eingebettet ist. Zudem existiert ein variabler N-terminaler Bereich.

SPOUT-Methyltransferasen methylieren sowohl tRNA als auch rRNA und katalysieren u.a. die Methylierung der 2'-OH Gruppe der Ribose.

Wie der Großteil der anderen Methyltransferasen, nutzen SPOUT-Methyltransferasen S-Adenosylmethionin als Methylgruppendonor. Sie bilden Dimere, wobei das aktive Zentrum durch Aminosäurereste beider Monomere gebildet wird.

Die folgenden Proteine zählen zu den humanen SPOUT-Methyltransferasen:

• TRMT10A
• TRMT10C
• SPOUT1
• MRM3
• EMG1
• MRM1
• TARBP1
• TRMT10B

• Petrossian und Clarke Uncovering the Human Methyltransferasome Molecular & Cellular Proteomics, 2011
• Tkaczuk et al. Structural and evolutionary bioinformatics of the SPOUT superfamily of methyltransferases BMC Bioinformatics, 2007