SERCA

SERCA katalysiert unter Hydrolyse von Adenosintriphosphat (ATP) den primär aktiven Transport von Ca²⁺-Ionen in das sarkoplasmatische oder endoplasmatische Retikulum. Die Aktivität von SERCA wird durch Phospholamban (PLB) reguliert. Die Anlagerung von PLB unterdrückt die Aktivität von SERCA. Bei beta-adrenerger Stimulation der Zelle wird PLB durch cAMP-abhängige Proteinkinasen phosphoryliert. Dadurch dissoziiert der Verband und die Aktivität der SERCA wird enthemmt, was die Ca²⁺-Aufnahme steigert.

Mit der SERCA verwandt ist die Calcium-ATPase des Sarkolemms, die sogenannte Plasmamembran-Calcium-ATPase (PMCA). Sie befördert genau wie die SERCAs Calcium aus dem Zytoplasma, im Falle der PMCA jedoch in den Extrazellulärraum.