Coiled-Coil-Motiv
Synonyme: Coiled-Coil-Domäne, Coiled-Coil
Englisch: coiled coil, coiled-coil motif, coiled-coil domain
1. Definition
Das Coiled-Coil-Motiv ist ein Strukturmotiv, das aus zwei oder mehr umeinander gewundenen α-Helices besteht. Das Motiv ist u.a. für Keratin charakteristisch, kommt aber auch in vielen Transkriptionsfaktoren vor.
2. Hintergrund
Meist bestehen Coiled-Coil-Motive aus zwei, drei oder vier Helices, jedoch kommen auch Motive mit bis zu sieben Helices vor.
3. Biochemie
Die Struktur basiert auf einer spezifischen Verpackung, die als "Knobs-into-holes"-Packung beschrieben wird. Hierbei lagern sich die hydrophoben Reste einer Helix ("knobs", engl. für Knoten) in die "holes" (engl. für Löcher), die von vier Aminosäureresten der benachbarten Helix gebildet werden. Die Aminosäuresequenz weist entsprechend ein repetitives Muster aus sieben Aminosäuren auf ("Heptaden-Repeat"). Dabei befindet sich immer an Position 1 und 4 der Heptade eine hydrophobe Aminosäure. Die Aminosäurendichte pro α-Helix-Windung beträgt 3,5. Die hydrophoben Reste landen somit immer auf der gleichen Seite der Helix und interagieren hier mit der benachbarten Helix.
Die Helices können parallel oder antiparallel zueinander ausgerichtet sein.
4. Beispiel
Ein Beispiel für ein Coiled-Coil-Motiv ist der Leucin-Zipper, der in vielen Transkriptionsfaktoren vorkommt und der Dimerisierung dient.
5. Quellen
- Jody M. Mason et al.Coiled Coil Domains: Stability, Specificity, and Biological Implications ChemBioChem 2004, abgerufen am 10.04.2022
- Aimee Boyle, Applications of de novo designed peptides, Peptide Applications in Biomedicine, Biotechnology and Bioengineering, Woodhead Publishing, 2018