Coiled-Coil
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Coiled-Coil
- 1. Definition
Ein Coiled-Coil ist eine strukturierte Proteinmotiv-Region, bei der sich zwei oder mehr α-Helices umeinander winden und eine übergeordnete Superhelix bilden. Dieses Motiv dient häufig der Protein-Protein-Interaktion und der mechanischen Stabilität von Proteinkomplexen.
- Aufbau
Typisches Heptaden-Muster (abcdefg), wobei Positionen a und d häufig hydrophobe Aminosäuren enthalten → führt zu einer hydrophoben Kernregion, die die Helices stabil zusammenhält
Die übrigen Positionen enthalten hydrophile Reste, oft für spezifische Interaktionen
- Biologische Funktion
Coiled-Coil-Motive treten in vielen Proteinen auf und haben vielfältige Funktionen: Strukturelle Stabilität (z. B. Myosin, Tropomyosin) Signaltransduktion DNA-Reparatur Dimerisierung und Oligomerisierung von Proteinen
- Coiled-Coil in RAD50
Das RAD50-Protein ist Bestandteil des MRN-Komplexes (MRE11-RAD50-NBS1), der bei der Erkennung und Reparatur von DNA-Doppelstrangbrüchen (DSBs) eine zentrale Rolle spielt. RAD50 enthält eine ausgedehnte Coiled-Coil-Domäne, die aus der zentralen Globulardomäne herausragt An den Enden der Coiled-Coil liegt die sogenannte Zink-Haken-Struktur (Zinc hook), die zwei RAD50-Moleküle zusammenbindet → ermöglicht die Verbindung von DNA-Enden bei DSBs über große Distanzen → wirkt wie eine molekulare Klammer
- Literatur
MRN-Komplex: Schlüsselrolle in der DNA-Doppelstrangbruch-Reparatur RAD50 und Zink-Haken-Struktur: D. Hopfner et al., Nature, 2002