Α-Helix: Unterschied zwischen den Versionen
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Aktuelle Version vom 24. Mai 2024, 13:39 Uhr
Synonym: Alpha-Helix
Englisch: alpha-helix
Definition
Eine α-Helix ist die spiralförmige Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammen gehalten wird.
siehe auch: Proteinstruktur
Struktur
Polypeptide können mehrere helikale Konformationen ausbilden. Nur die Alpha-Helix besitzt jedoch starke, stabilisierende Wasserstoffbrückenbindungen. Sie werden zwischen der Aminogruppe (NH) einer Aminosäure und der Carbonylgruppe (C=O) einer zweiten Aminosäure ausgebildet, die dazu dicht beieinander liegen müssen. Die Bindung erfolgt dabei nach dem Raster i + 4 -> i, d.h. der Aminosäurerest 5 geht eine Bindung mit dem Aminosäurerest 1 ein. Die Seitenketten zeigen in dieser Konfiguration nach außen.
Eine Alpha-Helix kann rechts- oder linksgängig sein, wobei sich beide Formen wie Enantiomere zueinander verhalten. Die rechtsgängige Alpha-Helix dreht aufwärts gegen den Uhrzeigersinn. Sie vollzieht in 3.6-Aminosäure-Einheiten eine Windung.
Bestimmte Aminosäuren stören die Ausbildung der Alpha-Helix-Struktur. Hierbei ist besonders das heterozyklische Prolin zu erwähnen, dessen Einbau in eine Aminosäuren-Sequenz zum Abknicken der Peptid-Kette führt.