Channelrhodopsin

Channelrhodopsine bestehen aus sieben Transmembrandomänen und einem lichtabsorbierenden Chromophor. Bei Anregung mit blauem oder grünem Licht führt eine Konformationsänderung des Proteins zur Aktivierung und damit der Öffnung des Kanals. Daraufhin strömen Ionen in das Innere der Zelle und verändern somit das Membranpotential.

Channelrhodopsine kommen in einigen Arten einzelliger Algen vor, in denen sie sensorische Photorezeptoren bilden und eine wichtige Rolle in der Steuerung der Flagellen spielen. Die Lichtaktivierung der Ionenkanäle ermöglicht der Alge, sich optimal zur Lichtquelle zu positionieren, wodurch die Leistung der Photosynthese erhöht werden kann.

Ein Channelrhodopsin wurde erstmals von Karl Deisseroth im Jahr 2004 im Bereich der Optogenetik eingesetzt. Dabei gelang es ihm, kultivierte Zellen auf Licht reagieren zu lassen, indem er das Gen für Channelrhodopsin 2 in das Genom der Zielzelle einbaute. Der Bereich, in dem diese Methode am meisten genutzt wird, ist die Neurobiologie.

Channelrhodopsine werden dabei in die Zellmembran von Neuronen gesetzt, die daraufhin mit Lichtimpulsen ein- und wieder ausgeschaltet werden können. Mithilfe dünner optischer Fasern ist es auf diese Weise sogar möglich, lichtsensible Neuronen in lebenden Mäusen anzuregen. Indem die Channelrhodopsine nur in bestimmten Neuronen exprimiert werden, können so gewisse Verhaltensmuster der Mäuse gesteuert werden.

Nachdem bereits in tierexperimentellen Studien gezeigt wurde, dass die Transfektion von Channelrhodopsinen bei blinden Mäusen das Sehvermögen wiederherstellen kann, konnte auch bei einem Retinitis pigmentosa-Patienten eine teilweise Wiederherstellung erreicht werden.^[1] Hierbei kam eine spezielle Brille zum Einsatz, die Änderungen der Helligkeit detektiert und in Lichtimpulse umwandelt, welche wiederum die Channelrhodopsine aktivieren.

Auch der Einsatz bei neurologischen Erkrankungen wie der Parkinson-Krankheit und Epilepsie sind in Zukunft denkbar.