Aspartatprotease
Bea Wolf
Student/in der Humanmedizin
Miriam Dodegge
DocCheck Team
Natascha van den Höfel
DocCheck Team
Definition
Aspartatproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Endoproteasen, die in ihrem aktiven Zentrum zwei Aspartatreste besitzen.
Wirkmechanismus
Bei der katalytischen Spaltung von Peptidbindungen bewirkt ein Aspartatrest des aktiven Zentrums die Polarisation der Carbonylgruppe des Substrats, wodurch das Kohlenstoffatom dieser Gruppe "angreifbarer" für nukleophile Angriffe wird. Der zweite Aspartatrest aktiviert ein Wassermolekül, wodurch dieses den nukleophilen Angriff auf die Carbonylgruppe durchführen kann.
Beispiele
- Renin, ein hormonähnliches Enzym, das Angiotensinogen spaltet
- Pepsin, ein Verdauungsenzym
- HIV-1-Protease, eine virale Protease
Literatur
- Berg, J.M., Tymoczko, J.L., Gatto jr., G.J., Stryer, L. (2018). Katalytische Strategien. In: Stryer Biochemie. Springer Spektrum, Berlin, Heidelberg.
Fachgebiete:
Biochemie
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