Acetyl-CoA-Carboxylase
Synonym: ACC
Englisch: acetyl-CoA carboxylase
Definition
Die Acetyl-CoA-Carboxylase ist ein Enzym aus der Gruppe der Carboxylasen. Sie ist das Schrittmacherenzym der Fettsäure-Biosynthese. Mit Biotin als prosthetischer Gruppe katalysiert sie die Reaktion von Acetyl-CoA zu Malonyl-CoA.
Biochemie
Die Acetyl-CoA-Carboxylase kommt in einer inaktiven, monomeren Form und einer aktiven, polymeren Form vor. Der Übergang in die aktive Form wird in vitro durch Tricarboxylatanionen, besonders Citrat, stimuliert. Citrat und ATP sind Aktivatoren des Enzyms, da sie bei Nahrungsüberschuss vermehrt gebildet werden. Darüber hinaus wird die Acetyl-CoA-Carboxylase durch Glucose und Insulin induziert. Diese Regulation gewährleistet, dass bei überschüssiger Zufuhr von Nahrungsstoffen, insbesondere Kohlenhydraten, eine Speicherung dieser Nahrungsstoffe in Form von Fettsäuren und Triacylglycerinen erfolgen kann.
AMP hemmt das Enzym indirekt. Die AMP-abhängige Proteinkinase phosphoryliert und inaktiviert die Acetyl-CoA-Carboxylase. Damit wird verhindert, dass bei einem zellulären Energiemangel mit Erhöhung der AMP-Spiegel Fettsäuren synthetisiert werden. Direkt gehemmt wird die Acetyl-CoA-Carboxylase durch Acyl-CoA, dessen Anwesenheit bedeutet, dass der Acyl-CoA-Pool gedeckt ist und eine weitere Fettsäuresynthese nicht mehr notwendig ist.