Histidin

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Synonyme: His, L-Histidin
Chemisch: Imidazolalanin

1. Eigenschaften [bearbeiten]

Histidin ist eine nicht-essentielle Aminosäure, die in der Leber synthetisiert wird. Sie gehört zu den 20 proteinogenen Aminosäuren. Am Aufbau der menschlichen Proteine ist ausschließlich das Enantiomer L-Histidin beteiligt.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin in die Gruppe der basischen Aminosäuren. Diese besitzen eine basische Gruppe, hier einen Imidazolring.

Die Iminogruppe von Histidin hat besondere physiologische Bedeutung , da ihr pK-Wert bei 6 liegt. Daher ist diese Aminogruppe für die puffernden Eigenschaften der Proteine ausschlaggebend. Die Aminogruppen der anderen Aminosäuren (pK 9 - 12) ändern ihre Ladung bei physiologischen pH genauso wenig, wie die Carboxylgruppen (pK 2-3).

Histidin ist glucoplastisch, da beim Abbau Glutaminsäure entsteht.

2. Abbau von Histidin (α-Ketoglutarat Weg) [bearbeiten]

Das Kohlenstoffgerüst von Histidin (wie auch von Arginin, Glutaminsäure, Glutamin und Prolin) tritt über α-Ketoglutarat, dessen unmittelbare Vorstufe Glutaminsäure ist, in den Citratzyklus ein. Histidin wird abweichend von anderen Aminosäuren durch Histidase direkt zu Urocaninsäure desaminiert. Nach vorangehender Oxidation am Ring durch Urocanase kommt es zur Ringspaltung, es entsteht Formiminoglutaminsäure, die im Weiteren zu Glutaminsäure umgesetzt wird.

3. Histidin als Vorstufe [bearbeiten]

Histidin dient als Vorstufe für die Bildung von Histamin. Dieses biogene Amin wird unter Wirkung der unspezifischen L-Aminosäure-Decarboxylase bzw. einer in den meisten Geweben vorhandenen spezifischen Histidin-Decarboxylase aus Histidin gebildet.

4. Störung des Histidin-Stoffwechsels [bearbeiten]

Durch eine genetisch bedingte Fehlbidung des Enzymes Histidase kommt es Krankheit Histidinämie.