Phenylalanin-Ammoniak-Lyase
Englisch: phenylalanine ammonia-lyase
Definition
Die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase, kurz PAL, ist ein Enzym, dass in Pflanzen vorkommt, und die Desaminierung von Phenylalanin zu trans-Zimtsäure katalysiert. Das Produkt ist Ausgangsstoff für viele Phenylpropanoide.
Biochemie
Die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase ist ein Tetramer. Die Untereinheiten haben eine Größe von 77 bis 83 kDa. Bei der Deaminierung wird Ammoniak frei, dass vermutlich über die Glutamin-Synthetase wieder fixiert wird.
| Phenylalanin --> trans-Zimtsäure + NH3 |
Regulation
Phenylalanin ist ein Produkt aus dem Primärstoffwechsel und wird durch die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase in den Sekundärstoffwechsel eingeführt. Das Enzym katalyisert damit eine wichtige Schrittmacherreaktion im pflanzlichen Stoffwechsel, die stark reguliert ist, damit die Konzentration der Aminosäure für den lebenserhaltenden Metabolismus der Pflanze ausreichend hoch bleibt. Die Genexpression der Untereinheiten wird durch dunkelrotes Licht induziert. Das Enzym wird über eine Produkthemmung durch trans-Zimtsäure inhibiert.