3₁₀-Helix

Die 3₁₀-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der n-ten und der (n+3)-ten Aminosäure stabilisiert. Dadurch entsteht ein 10-gliedriger Wasserstoffbrückenring, auf den die Bezeichnung 3₁₀ zurückgeht. Idealisiert besitzt die 3₁₀-Helix 3 Aminosäurereste pro Windung und ist im Vergleich zur α-Helix schmaler und stärker gestreckt. Strukturell entspricht eine einzelne Windung näherungsweise einer β-Schleife vom Typ III. Die Struktur ist thermodynamisch weniger günstig als die α-Helix, deshalb sind 3₁₀-Helices in natürlichen Proteinen meist kurz und umfassen oft nur 3 bis 5 Aminosäurereste.

Die 3₁₀-Helix ist die vierthäufigste Sekundärstruktur von Proteinen und Peptiden nach der α-Helix, dem ß-Faltblatt und den ß-Schleifen. Bevorzugt kommt das Motiv an den Enden von α-Helices vor. In globulären Proteinen macht die 3₁₀-Helix etwa 10 % des beobachteten Helices aus. Längere 3₁₀-Helices sind seltener, wurden aber unter anderem in Membranproteinen beschrieben.

• Núñez-Villanueva, Revisiting 3 ₁₀ -helices: biological relevance, mimetics and applications, Explor Drug Sci, 2024