FAD

FAD besteht aus ADP, das über Ribit, einen Zuckeralkohol, an einen Isoalloxazinring gebunden ist. Letzterer leitet sich von Riboflavin ab und ist die reaktive Gruppe im Coenzym.

Als prosthetische Gruppe ist FAD fest an sein Enzym gebunden. Die Bindung kann kovalent, also dauerhaft, oder reversibel sein. Enzyme, die FAD enthalten, werden auch Flavoproteine oder Flavoenzyme genannt.

FAD kann im Vergleich zu NAD oder NADP ein oder zwei Elektronen aufnehmen. Die Aufnahme von einem Elektron und Proton ergibt FADH. Die Übertragung von zwei Elektronen und Protonen ergibt das vollständig reduzierte FADH₂.

FAD besitzt bei einem pH-Wert von 7 ein positiveres, also höheres Redoxpotential (E°′ ≈ −0,22 V) als NAD bzw. NADP (≈ −0,32 V) und übt aus diesem Grund eine stärkere Anziehungskraft auf Elektronen aus. Das Redoxpotential von proteingebundenem FAD variiert allerdings je nach Flavoprotein erheblich.

FAD kann daher Elektronen aus Oxidationsreaktionen aufnehmen, bei denen nicht ausreichend Energie frei wird, um NAD oder NADP zu reduzieren. Oft handelt es sich dabei um Dehydrierungen — d.h. Reaktionen, bei denen unter Abspaltung von atomarem Wasserstoff eine Doppelbindung entsteht.

FAD ist, wie NAD, vorwiegend an katabolen, d.h. abbauenden, Stoffwechselvorgängen beteiligt. Das Coenzym nimmt Elektronen während der β-Oxidation von Fettsäuren sowie im Citratzyklus auf. In der Atmungskette wird die reduzierte Form wieder oxidiert, und die Elektronen werden zur Synthese von ATP genutzt.

Im menschlichen Organismus wird FAD ausgehend von Riboflavin synthetisiert. Riboflavin wird zunächst durch die Riboflavinkinase zu FMN phosphoryliert. Anschließend überträgt die FAD-Synthetase einen Adenylylrest aus ATP auf FMN, wodurch FAD entsteht.

• Rassow J et al. Duale Reihe Biochemie. 5. Aufl. Thieme; 2022.
• Heinrich PC, Müller M, Graeve L (Hrsg.). Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie. 10. Aufl. Springer; 2022.
• Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemie. 8. Aufl. Springer Spektrum; 2018.