Histon: Unterschied zwischen den Versionen

Histone sind basische Proteine des Zellkerns, die aufgrund ihrer Ladungen mit der negativ geladenen Nukleinsäure der Chromosomen interagieren und die Aufspiralisierung zu Heterochromatin ermöglichen: Jedes Histon wird von 1,65 Spiralwindungen des Nukleinsäurestranges umgeben, was etwa 147 Basenpaaren entspricht. Histone sind reich an den Aminosäuren Arginin, Lysin und Histidin.

Es sind 5 verschiedene Haupt-Histon-Proteine bekannt, die in zwei Klassen unterteilt werden:

• Kernhistone (core histones):
  • H2A
  • H2B
  • H3
  • H4
• Verbindungshiston (linker histone):
  • H1

Jede Klasse besitzt zahlreiche Subtypen, die von spezifischen Genen kodiert werden.

Histone liegen im Nukleus als Heterooktamere aus je zwei H2A-, H2B-, H3-, H4-Untereinheiten vor, die zusammen mit der darum gewundenen DNA als Nukleosom bezeichnet werden. Histon H1 sichert die Aufspiralisierung der Nukleinsäure im Bereich der Spacer-DNA.

Histone sind evolutionär sehr alte Moleküle, deren Sequenz hoch konserviert ist. Ihre Gene besitzen keine Introns und erhalten nach der Transkription keinen Poly-A-Schwanz. Die Histongene werden nur in der S-Phase exprimiert, wenn neue DNA gebildet wird.

Der 3' untranslatierte Bereich (3'-UTR) ist sehr kurz und enthält zwei gegenläufig gerichtete Wiederholungseinheiten ("inverted repeats"). Sie bilden eine Haarnadelstruktur aus, die sonst nur in Genen von Prokaryoten vorkommen. Diese Haarnadelstruktur ist für die Reifung der Histon-mRNA und für die Regelung ihrer Lebenszeit in der S-Phase wichtig.

Histone dienen primär der Verpackung der DNA. Das durch Histone "komprimierte" DNA-Molekül ist etwa 40.000fach kürzer als die unverpackte DNA.

Darüber hinaus haben Histone eine wichtige Funktion bei der Regulation der Genexpression und der DNA-Reparatur. Histone unterliegen einer posttranslationalen Modifikation, welche ihre Interaktion mit der DNA beeinflusst. Die Histone H3 and H4 besitzen lange Molekülschwänze, die aus dem Nukleosom ragen und an verschiedenen Positionen durch kovalent gebundene Gruppen modifiziert werden können. Die verschiedenen möglichen Alterationen stellen wahrscheinlich einen eigenen Code dar, den Histon-Code, der die Ablesung der genetischen Information steuert, und Teil des epigenetischen Codes ist.

siehe auch: Superhelix