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Ubiquitin Carboxyl-Terminal Hydrolase

Synonym: UCH-L1
Englisch: Ubiquitin carboxy-terminal hydrolase L1, ubiquitin C-terminal hydrolase

1 Definition

Die Ubiquitin Carboxyl-Terminal Hydrolase, kurz UCH-L1, ist eine Thiolprotease, die ubiquitinierte Proteine wieder deubiquitiniert.

2 Struktur

Im aktiven Zentrum des Enzyms befindet sich eine katalytische Triade, bestehend aus Cystein, Asparaginsäure und Histidin.

UCH-L1

3 Funktion

Ubiquitinierungen sind Teil der posttranslationalen Modifikation von Proteinen und dienen als "Markierung". Je nach Anzahl der Ubiquitine beinflussen sie die biologische Halbwertzeit, Funktion oder Verteilung der Proteine innerhalb der Zelle. Die Ubiquitin Carboxyl-Terminal Hydrolase spaltet die Peptidbindung zwischen dem C-terminalen Glycin des Ubiquitins und dem Protein. Durch die Abspaltung werden die Modifikation und ihre Folgen revidiert.

4 Medizinische Bedeutung

Die Expression von UCH-L1 ist hochspezifisch für Neuronen und Zellen des diffusen neuroendokrinen Systems. Das Enzym ist für die synaptische und kognitive Funktion essentiell. Es wird ein Zusammenhang zwischen fehlerhafter Funktionalität von UCH-L1 und neurodegenerativen Erkrankungen, wie Morbus Parkinson, sowie Diabetes mellitus Typ2 vermutet.

5 Quellen

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