Ubiquitin-Carboxyl-Terminal-Hydrolase

Im aktiven Zentrum des Enzyms befindet sich eine katalytische Triade, bestehend aus Cystein, Asparaginsäure und Histidin.

Ubiquitinierungen sind Teil der posttranslationalen Modifikation von Proteinen und dienen als "Markierung". Je nach Anzahl der Ubiquitine beinflussen sie die biologische Halbwertzeit, Funktion oder Verteilung der Proteine innerhalb der Zelle. Die Ubiquitin Carboxyl-Terminal Hydrolase spaltet die Peptidbindung zwischen dem C-terminalen Glycin des Ubiquitins und dem Protein. Durch die Abspaltung werden die Modifikation und ihre Folgen revidiert.

Die Expression von UCH-L1 ist hochspezifisch für Neuronen und Zellen des diffusen neuroendokrinen Systems. Das Enzym ist für die synaptische und kognitive Funktion essentiell. Es wird ein Zusammenhang zwischen fehlerhafter Funktionalität von UCH-L1 und neurodegenerativen Erkrankungen, wie Morbus Parkinson, sowie Diabetes mellitus Typ2 vermutet.

• Protein Data Bank
• Chu KY, Li H, Wada K, Johnson JD: Ubiquitin C-terminal hydrolase L1 is required for pancreatic beta cell survival and function in lipotoxic conditions. Diabetologia. 2012 Jan;55(1):128-40. doi: 10.1007/s00125-011-2323-1
• Gong B1, Cao Z, Zheng P, Vitolo OV, Liu S, Staniszewski A, Moolman D, Zhang H, Shelanski M, Arancio O: Ubiquitin Hydrolase Uch-L1 Rescues β-Amyloid-Induced Decreases in Synaptic Function and Contextual Memory.Cell. 2006 Aug 25;126(4):775-88. DOI: 10.1016/j.cell.2006.06.046